汉服 足交 王镜岩《生牺牲学》第三版札记

生牺牲学札记 针对王镜岩等《生牺牲学》第三版 适当以王镜岩《生牺牲学》第三版为考研带领汉服 足交

教材的各高校的生物类考生备考

目 录

第 一 章 概 述------------------------------01

第 二 章 糖 类------------------------------06

第 三 章 脂 类------------------------------14

第 四 章 蛋 白 质（注1）-------------------------21

第 五 章 酶 类（注2）-------------------------38

第 六 章 核 酸（注3）--------------------------------------48

第 七 章 维 生 素（注4）-------------------------56

第 八 章 抗 生 素------------------------------60

第 九 章 激 素------------------------------63

第 十 章 代谢总论------------------------------68

第十一章 糖类代谢（注5）--------------------------------------70

第十二章 生物氧化------------------------------78

第十三章 脂类代谢（注6）--------------------------------------80

第十四章 蛋白质代谢（注7）-----------------------------------85

第十五章 核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------91

第十六章 DNA的复制与开辟（注8）---------------------------93

第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------98

第十八章 蛋白质的合成与运转-------------------101

第十九章 代谢调空-----------------------------103

第二十章 生 物 膜（补充部分）---------------------108

注：

（1）对应生牺牲学教材上册第3、4、5、6、7章。

（2）对应生牺牲学教材上册第8、9、10章。

（3）对应生牺牲学教材上册第12、13、14、15章。

（4）对应生牺牲学教材上册第11章。

（5）对应生牺牲学教材下册第22、23、25、26、27章。

（6）对应生牺牲学教材下册第28、29章。

（7）对应生牺牲学教材下册第30、31、32章。

（8）对应生牺牲学教材下册第34、35章，

（9）对应生牺牲学教材下册第36、37章。

*（10）第二十章是应使用本札记的同学要求而添加的，对应教材18、21章。

札记节录：

本札记起原于本东谈主一些学长及我方整理的考研札记，其中部老实容还起原于网上的一些贵府，内容较为充实，适当以王镜岩《生牺牲学》第三版为考研参考教材的各高校的温习考研备考之用。

王镜岩《生牺牲学》第三版分上、下册，合计40章。上册为静态生牺牲学，要求牵记的常识点较多，下册为动态生牺牲学，除牵记的常识点外，更侧重于人命大分子在人命历程中的化学变化。

本札记将不错归为一章的内容尽量归结为一章，以便于公共温习的头绪性。具体归结形势见目次。

为了公共约略更闲散的阅读本札记，我花了多数时候进行排版，但愿公共约略可爱。

本札记中所插图片与札记无关，只为不雅赏性。

本札记在整理历程中参阅许多他东谈主贵府，版权归原作家统统。

第一章 概 述

第一节 概 述

一、生物分子是生物特有的有机化合物

生物分子泛指生物体特有的千般分子，它们都是有机物。典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。其余都是生物小分子的团聚物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。组成生物大分子的小分子单元，称为构件。氨基酸、核苷酸和单糖分离是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。

二、生物分子具有复杂有序的结构

生物分子都有我方特有的结构。生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，摆设端正千变万化，因而其结构十分复杂。估量仅蛋白质就有1010-1012种。生物分子又是有序的，每种生物分子都有我方的结构特色，统统的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于人命体系中。

三、生物结构具有特殊的头绪

生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)组成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用约略的构件组成复杂的生物大分子;由生物大分子组成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。

生物的不同结构头绪有着质的区别:低头绪结构约略，莫得种属专一性，结协力强;高头绪结构复杂，有种属专一性，结协力弱。生物大分子是人命的物资基础，人命是生物大分子的存在时局。生物大分子的特殊认识体现着人命怡悦。

四、生物分子都诈欺专一的功能

每种生物分子都具有专一的生物功能。核酸能储存和佩戴遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意旨。东谈主们筹谋某种生物分子，即是为澄莹解和利用它的功能。

五、代谢是生物分子存在的条目

代谢不仅产生了生物分子，况且使生物分子以一定的有序性处于褂讪的景色中，并束缚得到自我更新。一朝代谢罢手，褂讪的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，插足非人命天下。

六、生物分子体系有自我复制的才略

遗传物资DNA能自我复制，其他生物分子在DNA的凯旋或障碍带领下合成。生物分子的复制合成，是生物体生息的基础。

七、生物分子约略东谈主工合成和校阅

生物分子是通过漫长的进化产生的。跟着人命科学的发展，东谈主们已能在体外东谈主工合成千般生物分子，以合成和校阅生物大分子为方针的生物技艺死灰复燃。

第二节 生物元素

在已知的百余种元素中，人命历程所必需的有27种，称为生物元素。生物体所接纳的组成自身的元素，是经过耐久的采用深信的。生物元素都是在当然界品貌较高，容易得到，又能餍足人命历程需要的元素。

一、主要生物元素都是轻元素

主要生物元素C、H、O、N占生物元素总量的95%以上，其原子序数均在8以内。它们和S、P、K、Na、Ca、Mg、Cl共11种元素，组成生物体全部质料的99%以上，称为常量元素，原子序数均在20以内。另外16种元素称为微量元素，包括B，F，Si，Se，As，I，V，Cr，Mn，Fe，Co，Ni，Cu，Zn，Sn，Mo，原子序数在53以内。

二、碳氢氧氮硫磷是生物分子的基本素材

(一)碳氢是生物分子的主体元素

碳原子既认真到电子，又难失去电子，最适于形成共价键。碳原子不凡的成键才略和它的四面体构型，使它不错自相结合，形成结构差异的生物分子骨架。碳原子又可通过共价键与其它元素结合，形成化学性质爽气的官能团。

氢原子能以褂讪的共价键于碳原子结合，组成生物分子的骨架。生物分子的某些氢原子被称为还原才略，它们被氧化时可放出能量。生物分子含氢量的若干(以H/C示意)与它们的供能价值凯旋联系。氢原子还参与许多官能团的组成。与电负性强的氧氮等原子结合的氢原子还参与氢键的组成。氢键是守护生物大分子的高等结构的蹙迫作使劲。

(二)氧氮硫磷组成官能团

它们是除碳之外仅有的能形成多价共价键的元素，可形成各式官能团和杂环结构，对决定生物分子的性质和功能具有蹙迫意旨。

此外，硫磷还与能量交换凯旋联系。生物体内蹙迫的能量转机反应，常与硫磷的某些化学键的形成及断裂关联。一些高能分子中的磷酸苷键和硫酯键是高能键。

三、无机生物元素

(一)、利用过渡元素的配位才略

过渡元素具有空轨谈，能与具有孤对电子的原子以配位键结合。不同过渡元素有不同的配位数，可形成各式配位结构，如三角形，四面体，六面体等。过渡元素的络和效应在形成并褂讪生物分子的构象中，具有罕见蹙迫的意旨。

过渡元素对电子的勾引作用，还可导致配体分子的共价键发生极化，这对酶的催化很有用。已发现三分之一以上的酶含有金属元素，其中仅含锌酶就有百余种。

铁和铜等多价金属离子还可作为氧化还原载体，担负传递电子的作用。在光系统II中，四个锰原子组成一个电荷累积器，不错累积失去四个电子，从而一次氧化两分子水，开释出一分子氧，幸免无益中间产物的形成。细胞色素氧化酶中的铁-铜中心也有肖似功能。

(二)、利用常量离子的电化学效应

K等常量离子，在生物体的体液中含量较高，具有电化学效应。它们在保持体液的浸透压，酸碱均衡，形成膜电位及褂讪生物大分子的胶体景色等方面有蹙迫意旨。

各式生物元素对人命历程都有不可替代的作用，必需保持其代谢均衡。

氟是骨骼和牙釉的因素，以氟磷灰石的时局存在，可使骨晶体变大，坚韧并抗酸腐蚀。是以在饮食中添加氟不错拒接蛀牙。氟还不错救济骨质疏松症。但当水中氟含量达到每升2毫克时，会引起斑齿，牙釉无光，粉白色，严重时可产生洞穴。氟是烯醇化酶的阻扰剂，又是腺苷酸环化酶的激活剂。

硒清寒是克山病的病因之一，而硒过多也可引起疾病，如亚硒酸盐可引起白内障。

糖耐受因子（GTF）不错促使胰岛素与受体结合，而铬不错使烟酸、甘氨酸、谷氨酸、半胱氨酸等与GTF络合。

某些非生物元素插足体内，颖慧扰生物元素的正常功能，从而发达出毒性作用。如镉能置换锌，使含锌酶失活，从而使东谈主中毒。某些非生物元素对东谈主体有益，如有机锗可激活小鼠腹腔巨嗜细胞，后者介导肿瘤细胞毒和抗原提呈作用，从而阐扬免疫监视、驻守和抗肿瘤作用。

第三节  生物分子中的作使劲

一、两类不同水平的作使劲

生物体系有两类不同的作使劲，一类是生物元素借以结合称为生物分子的强作使劲--共价键，另一类是决定生物分子高头绪结构和生物分子之间借以相互识别，结合，作用的弱作使劲--非共价相互作用。

二、共价键是生物分子的基本形成力

共价键(covalent bond)的属性由键能，键长，键角和极性等参数来描述，它们决定分子的基本结构和性质。

(一)键能

键能等于杂乱某一共价键所需的能量。键能越大，键越褂讪。生物分子中常见的共价键的键能一般在300--800kj/mol之间。

(二)键长

键长越长，键能越弱，容易受外界电场的影响发生极化，褂讪性也越差。生物分子中键长多在0.1到0.18nm之间。

(三)键角

共价键具有方针性，一个原子和另外两个原子所形成的键之间的夹角即为键角。证据键长和键角，可了解分子中各个原子的摆设情况和分子的极性。

(四)键的极性

共价键的极性是指两原子间电子云的不合称漫衍。极性大小取决于成键原子电负性的差。多原子分子的极性景色是各原子电负性的矢量和。在外界电场的影响下，共价键的极性会发生改造。这种由于外界电场作用引起共价键极性改造的怡悦称为键的极化。键的极性与极化，同化学键的反应性有密切关系。

(五)配位键对生物分子有特殊意旨

配位键(coordinate bond)是特殊的共价键，它的共用电子对是由一个原子提供的。在生物分子中，常以过渡元素为电子受体，以化学基团中的O、N、S、P等为电子供体，形成多配位络和物。过渡元素都有固定的配位数和配位结构。

在生物体系中，形成的多配位体，对褂讪生物大分子的构象，形成特定的生物分子复合物具有蹙迫意旨。由多配位体所产生的立体异构怡悦，以致比手性碳所引起的立体异构怡悦更为复杂。金属元素的络和效应，因能导致配体生物分子内键发生极化，增强其反应性，而与酶的催化作用关联。

三、非共价相互作用

(一)、非共价作使劲对生物体系意旨紧要

非共价相互作用是生物高头绪结构的主要作使劲。

非共价作使劲包括氢键，静电作使劲，范德华力和疏水作使劲。这些力属于弱作使劲，其强度比共价键低一两个数量级。这些力单独作用时，的确很弱，极不褂讪，但在生物高头绪结构中，许多弱作使劲协同作用，往往起到决定生物大分子构象的作用。不错绝不夸张地说，莫得对非共价相互作用的意会，就不可能对人命怡悦有长远的毅力。

各式非共价相互作用结合能的大小也有诀别，在不同级别生物结构中的地位也有不同。结合能较大的氢键，在较低的结构级别(如蛋白质的二级结构)，较小的模范间，把氢受体基团与氢供体基合作合起来。结合能较小的范德华力则主要在更高的结构级别，较大的模范间，把分子的局部结构或不同分子结合起来。

(二)、氢键

氢键(hydrogen bond)是一种弱作使劲，键能只相配于共价键的1/30-1/20(12-30 kj/mol)，容易被杂乱，并具有一定的柔性，容易逶迤。氢原子与两侧的电负性强的原子呈直线摆设时，键能最大，当键角发生20度偏转时，键能裁减20%。氢键的键长比共价键长，比范德华距离短，约为0.26-0.31nm。

氢键对生物体系有紧要意旨，罕见是在褂讪生物大分子的二级结构中起主导作用。

(三)、范德华力

范德华力是普遍存在于原子和分子间的弱作使劲，是范德华引力与范德华斥力的结伙。引力和斥力分离和原子间距离的6次方和12次方成反比。二者达到均衡时，两原子或原子团间保持一定的距离，即范德华距离，它等于两原子范德华半径的和。每个原子或基团都有各自的范德华半径。

范德华力的骨子是偶极子之间的作使劲，包括定向力、引诱力和色散力。极性基团或分子是永远偶极，它们之间的作使劲称为定向力。非极性基团或分子在永远偶极子的引诱下不错形成引诱偶极子，这两种偶极子之间的作使劲称为引诱力。非极性基团或分子，由于电子联系于原子核的波动，而形成的斯须偶极子之间的作使劲称为色散力。

范德华力比氢键弱得多。两个原子相距范德华距离时的结合能约为4kj/mol，仅略高于室温时平均热认识能(2.5kj/mol)。如果两个分子名义几何花样互补，由于许多原子协同作用，范德华力就能成为分子间灵验引力。范德华力对生物多头绪结构的形成和分子的相互识别与结合有蹙迫意旨。

(四)、荷电基团相互作用

荷电基团相互作用，包括正负荷电基团间的引力，常称为盐键(salt bond)和同性荷电基团间的斥力。力的大小与荷电量成正比，与荷电基团间的距离平方成反比，还与介质的极性关联。介质的极性对荷电基团相互作用有屏蔽效应，介质的极性越小，荷电基团相互作用越强。例如，-COO-与-NH3+间在极性介质水中的相互作使劲，仅为在蛋白质分子里面非极性环境中的1/20，在真空中的1/80。

(五)、疏水相互作用

疏水相互作用(hydrophobic interaction)比范德华力强得多。例如，一个苯丙氨酸侧链由水相转入疏水相时，体系的能量裁减约40kj/mol。

生物分子有许多结构部分具有疏水性质，如蛋白质的疏水氨基酸侧链，核酸的碱基，脂肪酸的烃链等。它们之间的疏水相互作用，在褂讪蛋白质，核酸的高头绪结构和形成生物膜中阐扬着主导作用。top

第四节 生物分子低头绪结构的归拢性

一、碳架是生物分子结构的基础

碳架是生物分子的基本骨架，由碳，氢组成。生物分子碳架的大小组成不一，几何神志结构差异，具有丰富的千般性。生物小分子的分子量一般在500以下，包括2-30个碳原子。碳架结构有线形的，有分支形的，也有环形的;有迷漫的，也有不迷漫的。鬼出电入的碳架与种类有限的官能团，共同组成形描画色的生物分子的低头绪结构--生物小分子。

二、官能团为止分子的性质

(一)官能团是易反应基团

官能团是生物分子中化学性质比较爽气，容易发生化学反应的原子或基团。含有沟通官能团的分子，具有肖似的性质。官能团为止生物分子的主要性质。然而，在统统这个词分子中，某一官能团的性质总要受到分子其它部分电荷效应和立体效应的影响。任何一种分子的具体性质，都是其举座结构的反应。

(二)主要的官能团

生物分子中的主要官能团和关联的化学键有:

羟基(hydroxyl group) 有极性，一般不明离，能与酸生成酯，可作为氢键供体。

羰基(carbonyl group) 有极性，可作为氢键受体。

羧基(carboxyl group) 有极性，能解离，一般显弱酸性。

氨基(amino group) 有极性，可结合质子生成铵阳离子。

酰胺基(amido group) 由羧基与氨基缩合而成，有极性，其中的氧和氮都可作为氢键供体。肽链中联接氨基酸的酰胺键称为肽键。

巯基(sulfhydryl group) 有极性，在中性条目下不明离。易氧化成二硫键-S-S。

胍基(guanidino group) 强碱性基团，可结合质子。胍基磷酸键是高能键。

双键(double bond) 由一个σ键和一个π键组成，其中π键键能小，电子流动性很大，易发生极化断裂而产生反应。双键不成旋转，有顺反异构怡悦。公法用"顺"(cis)示意两个沟通或相近的原子或基团在双键同侧的异构体，用"反"(trans)示意沟通原子位于双键两侧的异构体。

焦磷酸键(pyrophosphate bond) 由磷酸缩合而成，是高能键。一摩尔ATP水解成ADP可放出7.3千卡能量，而葡萄糖-6-磷酸唯有3.3千卡。

氧酯键(ester bond)和硫酯键(thioester bond) 分离由羧基与羟基和巯基缩水而成。硫酯键是高能键。

磷酸酯键(phosphoester bond) 由磷酸与羟基缩水而成。磷酸与两个羟基结合时，称为磷酸二酯键。这两种键中的磷酸羟基可解离成阴离子。

生物小分子大多是双官能团或多官能团分子，如糖是多羟基醛(酮)，氨基酸是含有氨基的羧酸。官能团在碳链中的位置和在碳原子四周的空间排布的不同，进一步丰富了生物分子的异构怡悦。

三、杂环集碳架和官能团于一体

(一)大部分生物分子含有杂环

杂环(heterocycle)是碳环中有一个或多个碳原子被氮氧硫等杂原子取代所形成的结构。由于杂原子的存在，杂环体系有了专有的性质。生物分子大多有杂环结构，如氨基酸中有咪唑，吲哚;核苷酸中有嘧啶，嘌呤，糖结构中有吡喃和呋喃。

(二)分类定名和原子标位

1.分类 证据成环原子数量分为五元杂环和六元杂环等。证据环的数量分为单杂环和稠杂环。

2.定名 杂环的定名法有两种，即俗名与系统名。我国常用外文俗名译音用带"口"旁的汉字示意。

(三)常见杂环

五元杂环:呋喃，吡咯，噻吩，咪唑等

六元杂环:吡喃，吡啶，嘧啶等

稠杂环:吲哚，嘌呤等

四、异构怡悦丰富了分子结构的千般性

(一)生物分子有复杂的异构怡悦

异构体(isomer)是原子组成沟通而结构或构型不同的分子。异构怡悦分类如下:

1.结构异构 由于原子之间联接形势不同所引起的异构怡悦称为结构异构。结构异构包括:(1)由碳架不同产生的碳架异构;(2)由官能团位置不同产生的位置异构;(3)由官能团不同而产生的官能团异构。如丙基和异丙基互为碳架异构体，a-丙氨酸和b-丙氨酸互为位置异构体，丙醛糖和丙酮糖互为官能团异构体。

2.立体异构 归拢结构异构体，由于原子或基团在三维空间的排布形势不同所引起的异构怡悦称为立体异构怡悦。立体异构可分为构型异构和构象异构。浩荡将分子华夏子或原子团在空间位置上一定的排布形势称为构型。构型异构是结构沟通而构型不同的异构怡悦。构型异构又包括顺反异构和光学异构。构型沟通的分子，可由于单键旋转产生好多不同立体异构体，这种怡悦称为构象异构。

互变异构指两种异构体相互更动，并可达到均衡的异构怡悦。

各式异构怡悦丰富了生物分子的千般性，引申了人命历程对分子结构的采用界限。

(二)手性碳原子引起的光学异构

左手与右手互为什物与镜像的关系，不成相互重合。分子与其镜像不成相互重合的本性称为手性(chirality)，生物分子大多具有手性。结合4个不同原子或基团的碳原子，与其镜像不成重合，称为手性碳原子，又称不合称碳原子。手性碳原子具有左手与右手两种构型。

具有手性碳原子的分子，称为手性分子。具有n个手性碳原子的分子，有2n个立体异构体。两两互有什物与镜像关系的异构体，称为对映体(enantiomer)。相互莫得什物与镜像关系的，称为非对映体。对映体不管有几个手性碳原子，每个手性碳原子的构型都对应违犯。非对映体有两个或两个以上手性碳原子，其中唯有部离异性碳原子构型违犯。其中唯有一个手性碳原子构型违犯的，又称为差向异构体(epimer)。手性分子具有旋光性，是以又称为光学异构体。

手性分子构型示意法:有L-D系统和R-S系统两种。生牺牲学中习尚接纳前者，按系统定名原则，将分子的主链竖向摆设，氧化度高的碳原子或序号为1的碳原子放在上方，氧化度低的碳原子放鄙人方，写出费歇尔投影式。公法:分子的手性碳处于纸面，手性碳的四个价键和所结合的原子或基团，两个指向纸眼前方，用横线示意，两个指向纸面后方，用竖线示意。例如，甘油醛有以下两个构型异构体:

东谈主为公法羟基在右侧的为D-构型，在左侧是L-构型。括号中的+，-分离示意右旋和左旋。构型与旋光方针莫得对应关系。具有多个手性碳原子的分子，按碳链最下端手性碳的构型，将它们分为D，L-两种构型系列。在糖和氨基酸等的定名中，普遍接纳L，D-构型示意法。

(三)单键旋转引起构象异构

结合两个多价原子的单键的旋转，可使分子中的其余原子或基团的空间取向发生改造，从而产生各种可能的有诀别的立体形象，这种怡悦称为构象异构。

构象异构赋予生物大分子的构象娇娆性。与构型比拟，构象是对分子中各原子空间排布情况的更深入的探讨，以请问归拢构型分子在非键合原子间相互作用的影响下，所发生的立体结构的变化。

（四）互变异构

由氢原子转移引起，如酮和烯醇的互变异构。DNA中碱基的互变异构与自觉突变关联，酶的互变异构与催化关联，在代谢历程中也常发生代谢物的互变异构。

第五节 生物大分子

一、界说

生物大分子都是由小分子构件团聚而成的，称为生物多聚物。其中的构件在团聚时发生脱水，是以称为残基。由沟通残基组成的称为同聚物，由不同残基组成的称为杂聚物。

二、结构头绪

生物大分子具有多级结构头绪，如一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

三、拼装

一级结构的拼装是模板带领拼装，

高等结构的拼装是自我拼装，一级结构不仅提供拼装的信息，况且提供拼装的能量，使其自觉进行。

四、互补结合

生物大分子之间的结合是互补结合。这种互补，不错是几何神志上的互补，也不错是疏水区之间的互补、氢键供体与氢键受体的互补、违犯电荷之间的互补。互补结合不错最大限定地裁减体系能量，使复合物褂讪。互补结合是一个引诱契合的历程

 

注：本札记第一章为生物分子的概述，先容了生物分子的的特征及部分有机化学的基本内容，本章为索要各章节生牺牲学联系基础（有机化学常识），主要起原于第一章内容。掌合手该部分常识有助于生牺牲学的学习。

   本章只作基础内容添加入本札记，本章考点少。

 

        

 

 

                                                   

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 第 二章  糖   类

提 要    

一、界说

糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性

二、结构

1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib

2.环式：顺时针编号，D型终局羟甲基向下，α型半缩醛羟基与终局羟甲基在两侧。

3.构象：椅式褂讪，β褂讪，因其较大基团均为平键。

三、反应

1.与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。

2.与碱：弱碱互变，强碱解析。

3.氧化：三种产物。

4.还原：葡萄糖生成山梨醇。

5.酯化

6.成苷：有α和β两种糖苷键。

7.成沙：可证据其神志与熔点坚毅糖。

四、养殖物

氨基糖、糖醛酸、糖苷

五、寡糖

蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构

六、多糖

淀粉、糖原、纤维素的结构

粘多糖、糖蛋白、蛋白多糖一般了解

七、算计

比旋算计，注重单元。

第一节  概  述

一、糖的定名

糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳氢氧三种元素组成的，其分子式浩荡以Cn(H2O)n 示意。

由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2:1，与水沟通，畴昔误觉得此类物资是碳与水的化合物，是以称为"碳水化合物"(Carbohydrate)。   

履行上这一称号并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不适当通式，而甲醛、乙酸等虽适当这个通式但并不是糖。仅仅"碳水化合物"沿用已久，一些较老的书仍接纳。我国将此类化合物统称为糖，而在英语中只将具有甜味的单糖和约略的寡糖称为糖(sugar)。

二、糖的分类

证据分子的团聚度分，糖可分为单糖、寡糖、多糖。 也可分为：结合糖和养殖糖。

1.单糖 单糖是不成水解为更小分子的糖。葡萄糖，果糖都是常见单糖。证据羰基在分子中的位置，单糖可分为醛糖和酮糖。证据碳原子数量，可分为丙糖，丁糖，戊糖，己糖和庚糖。

2.寡糖 寡糖由2-20个单糖分子组成，其中以双糖最普遍。寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。

3.多糖 多糖由多个单糖（水解是产生20个以上单糖分子）团聚而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。同聚多糖由归拢种单糖组成，杂聚多糖由两种以上单糖组成。

4.结合糖 糖链与蛋白质或脂类物资组成的复合分子称为结合糖。其中的糖链一般是杂聚寡糖或杂聚多糖。如糖蛋白，糖脂，蛋白聚糖等。

5.养殖糖 由单糖养殖而来，如糖胺、糖醛酸等。

三、糖的漫衍与功能

1.漫衍 糖在生物界中漫衍很广，险些统统的动物，植物，微生物体内都含有糖。糖占植物干重的80%，微生物干重的10-30%，动物干重的2%。糖在植物体内起着蹙迫的结构作用，而动物则用蛋白质和脂类代替，是以行动更天真，适当性强。动物中唯有虫豸等少数接纳多糖组成外骨胳，其形骸大小受到很大限制。

在东谈主体中，糖主要的存在时局:(1)以糖原时局贮藏在肝和肌肉中。糖原代谢速率很快，对守护血糖浓度衡定，餍足机体对糖的需求有蹙迫意旨。(2)以葡萄糖时局存在于体液中。细胞外液中的葡萄糖是糖的输送时局，它作为细胞的内环境条目之一，浓度相配衡定。(3)存在于多种含糖生物分子中。糖作为组成因素凯旋参与多种生物分子的组成。如:DNA分子中含脱氧核糖，RNA和各式活性核苷酸(ATP、许多辅酶)含有核糖，糖蛋白和糖脂中有各式复杂的糖结构。

2.功能 糖在生物体内的主邀功能是组成细胞的结构和作为保藏物资。植物细胞壁是由纤维素，半纤维素或胞壁质组成的，它们都是糖类物资。作为保藏物资的主要有植物中的淀粉和动物中的糖原。此外，糖脂和糖蛋白在生物膜中占有蹙迫位置，担负着细胞和生物分子相互识别的作用。

糖在东谈主体中的主要作用:(1)作为能源物资。一般情况下，东谈主体所需能量的70%来自糖的氧化。(2)作为结构因素。糖蛋白和糖脂是细胞膜的蹙迫因素，蛋白聚糖是结缔组织如软骨，骨的结构因素。(3)参与组成生物活性物资。核酸中含有糖，有输送作用的血浆蛋白，有免疫作用的抗体，有识别，转运作用的膜蛋白等绝大多数都是糖蛋白，许多酶和激素亦然糖蛋白。(4)作为合成其它生物分子的碳源。糖可用来合成脂类物资和氨基酸等物资。

第二节 单  糖 

一、单糖的结构

(一)单糖的链式结构

单糖的种类虽多，但其结构和性质都有好多相似之处，因此咱们以葡萄糖为例来请问单糖的结构。

葡萄糖的分子式为C6H12O6，具有一个醛基和5个羟基，咱们用费歇尔投影式示意它的链式结构:

以上结构不错简化:

(二)葡萄糖的构型

葡萄糖分子中含有4个手性碳原子，证据公法，单糖的D、L构型由碳链最下端手性碳的构型决定。东谈主体中的糖绝大多数是D-糖。

(三)葡萄糖的环式结构

葡萄糖在水溶液中，只气馁小部分(<1%)以链式结构存在，大部分以褂讪的环式结构存在。环式结构的发现是因为葡萄糖的某些性质不成用链式结构来解释。如:葡萄糖不成发生醛的NaHSO3加成反应;葡萄糖不成和醛一样与两分子醇形成缩醛，只可与一分子醇反应;葡萄糖溶液有变旋怡悦，当新制的葡萄糖融解于水时，领先的比旋是+112度，搁置后变为+52.7度，并不再改造。溶液蒸干后，仍得到+112度的葡萄糖。把葡萄糖浓溶液在110度结晶，得到比旋为+19度的另一种葡萄糖。这两种葡萄糖溶液搁置一定时候后，比旋都变为+52.7度。咱们把+112度的叫作念α-D(+)-葡萄糖，+19度的叫作念β-D(+)-葡萄糖。

这些怡悦都是由葡萄糖的环式结构引起的。葡萄糖分子中的醛基不错和C5上的羟基缩合形成六元环的半缩醛。这么原本羰基的C1就变成不合称碳原子，并形成一双非对映旋光异构体。一般公法半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子(C5)上的羟基在归拢侧的称为α-葡萄糖，不在归拢侧的称为β-葡萄糖。半缩醛羟基比其它羟基爽气，糖的还原性一般指半缩醛羟基。

葡萄糖的醛基除了不错与C5上的羟基缩合形成六元环外，还可与C4上的羟基缩合形成五元环。五元环化合物不甚褂讪，自然糖多以六元环的时局存在。五元环化合物不错作为是呋喃的养殖物，叫呋喃糖；六元环化合物不错作为是吡喃的养殖物，叫吡喃糖。因此，葡萄糖的全名应为α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖。

α-和β-糖互为端基异构体，也叫异头物。D-葡萄糖在水介质中达到均衡时，β-异构体占63.6％，α-异构体占36.4％，以链式结构存在者极少。

为了更好地示意糖的环式结构，哈瓦斯（Haworth，1926）野心了单糖的透视结构式。公法：碳原子按顺时针方针编号，氧位于环的后方；环平面与纸面垂直，粗线部分在前，细线在后；将费歇尔式中傍边取向的原子或集团改为凹凸取向，原本在左边的写在上方，右边的鄙人方；D-型糖的终局羟甲基在环上方，L－型糖鄙人方；半缩醛羟基与终局羟甲基同侧的为β-异构体，异侧的为α-异构体.

（四）葡萄糖的构象

葡萄糖六元环上的碳原子不在一个平面上，因此有船式和椅式两种构象。椅式构象比船式褂讪，椅式构象中β-羟基为平键，比α-构象褂讪，是以吡喃葡萄糖主要以β-型椅式构象C1存在。

二、单糖的分类

单糖证据碳原子数分为丙糖至庚糖，证据结构分为醛糖和酮糖。最约略的糖是丙糖，甘油醛是丙醛糖，二羟丙酮是丙酮糖。二羟丙酮是独逐一个莫得手性碳原子的糖。醛糖和酮糖还可分为D-型和L-型两类。

三、单糖的理化性质

（一）物感性质

1.旋光性 除二羟丙酮外，统统的糖都有旋光性。旋光性是坚毅糖的蹙迫方针。一般用比旋光度（或称旋光率）来量度物资的旋光性。公式为

[α]tD=αtundefined100/(undefinedC)

式中[α]tD是比旋光度，αtD是在钠光灯（D线，λ：589.6nm与589.0nm）为光源，温度为t，旋光管长度为L(dm)，浓度为C(g/100ml)时所测得的旋光度。在比旋光度数值前边加“＋”号示意右旋，加“－”示意左旋。

2.甜度 各式糖的甜度不同，常以蔗糖的甜度为程序进行比较，将它的甜度定为100。果糖为173.3，葡萄糖74.3，乳糖为16。

3.融解度 单糖分子中有多个羟基，加多了它的水溶性，尤其在热水中融解度极大。但不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂。

（二）化学性质

单糖是多羟基醛或酮，因此具有醇羟基和羰基的性质，如具有醇羟基的成酯、成醚、成缩醛等反应和羰基的一些加成反应，又具有由于他们相互影响而产生的一些特殊反应。

单糖的主要化学性质如下：

1.与酸反应 戊糖与强酸共热，可脱水生成糠醛（呋喃醛）。己糖与强酸共热解析成甲酸、二氧化碳、乙酰丙酸以及少许羟甲基糠醛。糠醛和羟甲基糠醛能与某些酚类作用生成有色的缩合物。利用这一性质不错坚毅糖。如α-萘酚与糠醛或羟甲基糠醛生成紫色。这一反应用来坚毅糖的存在，叫莫利西试验。间苯二酚与盐酸遇酮糖呈红色，遇醛糖呈很浅的感情，这一反应不错鉴别醛糖与酮糖，称西利万诺夫试验。

2.酯化作用 单糖不错看作多元醇，可与酸作用生成酯。生牺牲学上较蹙迫的糖酯是磷酸酯，他们是糖代谢的中间产物。

3.碱的作用 醇羟基可解离，是弱酸。单糖的解离常数在1013傍边。在弱碱作用下，葡萄糖、果糖和甘雨糖三者可通过烯醇式而相互滚动，称为烯醇化作用。在体内酶的作用下也能进行肖似的滚动。单糖在强碱溶液中很不褂讪汉服 足交，解析成各式不同的物资。

4.形成糖苷(glycoside) 单糖的半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应，失水而形成缩醛式养殖物，称糖苷。非糖部分叫配糖体，如配糖体亦然单糖，就形成二糖，也叫双糖。糖苷有α、β两种时局。核糖和脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱形成的糖苷称核苷或脱氧核苷，在生物学上具有蹙迫意旨。α-与β-甲基葡萄糖苷是最约略的糖苷。自然存在的糖苷多为β-型。苷与糖的化学性质完全不同。苷是缩醛，糖是半缩醛。半缩醛很容易变成醛式，因此糖可高慢醛的多种反应。苷需水解后才能解析为糖和配糖体。是以苷比较褂讪，不与苯肼发生反应，不易被氧化，也无变旋怡悦。糖苷对碱褂讪，遇酸易水解。

5.糖的氧化作用 单糖含有游离羟基，因此具有还原才略。某些弱氧化剂（如铜的氧化物的碱性溶液）与单糖作用时，单糖的羰基被氧化，而氧化铜被还原成氧化亚铜。测定氧化亚铜的生成量，即可测定溶液中的糖含量。实验室常用的费林(Fehling)试剂即是氧化铜的碱性溶液。Benedict试剂是其创新式，用柠檬酸作络合剂，碱性弱，打扰少，灵巧度高。

除羰基外，单糖分子中的羟基也能被氧化。在不同的条目下，可产生不同的氧化产物。醛糖可用三种形势氧化成沟通原子数的酸：（1）在弱氧化剂，如溴水作用下形成相应的糖酸；（2）在较强的氧化剂，如硝酸作用下，除醛基被氧化外，伯醇基也被氧化成羧基，生成葡萄糖二酸；（3）未必唯有伯醇基被氧化成羧基，形成糖醛酸。酮糖对溴的氧化作用无影响，因此可将酮糖与醛糖分开。在强氧化剂作用下，酮糖将在羰基处断裂，形成两个酸。

6.还原作用 单糖有游离羰基，是以易被还原。在钠汞都及硼氢化钠类还原剂作用下，醛糖还原成糖醇，酮糖还原成两个同分异构的羟基醇。如葡萄糖还原青年景山梨醇。

7.糖的生成 单糖具有解放羰基，能与3分子苯肼作用生成糖沙。反应身手：起始一分子葡萄糖与一分子苯肼缩合生成苯腙，然后葡萄糖苯腙再被一分子苯肼氧化成葡萄糖酮苯腙，终末再与另一个苯肼分子缩合，生成葡萄糖沙。糖沙是黄色结晶，难溶于水。各式糖生成的糖沙神志与熔点都不同，因此常用糖沙的生成来坚毅各式不同的糖。

8.糖的鉴别（蹙迫）

（1） 鉴别糖与非糖：Molisch试剂，α-萘酚，生成紫红色。丙酮、甲酸、乳酸等打扰该反应。该反应很灵巧，滤纸屑也会酿成假阳性。

蒽酮（10-酮-9，10-二氢蒽）反应生成蓝绿色，在620nm有领受，常用于测总糖，色氨酸使反应不褂讪。

（2）鉴别酮糖与醛糖：用Seliwanoff 试剂（间苯二酚），酮糖在20-30秒内生成鲜红色，醛糖反应慢，感情浅，加多浓度或万古候煮沸才有较弱的红色。但蔗糖容易水解，产生感情。

（3）坚毅戊糖：Bial 反应，用甲基间苯二酚（地衣酚）与铁生成深蓝色千里淀（或鲜绿色，670nm），可溶于正丁醇。己糖生成灰绿或棕色千里淀，不溶。

（4）单糖坚毅：Barford 反应，微酸条目下与铜反应，单糖还原快，在3分钟内显色，而寡糖要在20分钟以上。样品水解、浓渡过大都会酿成打扰，NaCl也有打扰。

四、蹙迫单糖

（一）丙糖

蹙迫的丙糖有D-甘油醛和二羟丙酮，它们的磷酸酯是糖代谢的蹙迫中间产物。

（二）丁糖

当然界常见的丁糖有D-赤藓糖和D-赤藓酮糖。它们的磷酸酯亦然糖代谢的中间产物。

（三）戊糖

当然界存在的戊醛糖主要有D-核糖、D-2-脱氧核糖、D-木糖和L-阿拉伯糖。它们大多以多聚戊糖或以糖苷的时局存在。戊酮糖有D-核酮糖和D-木酮糖，均是糖代谢的中间产物。

1.D-核糖（ribose） D-核糖是统统活细胞的普遍因素之一，它是核糖核酸的蹙迫组成因素。在核苷酸中，核糖以其醛基与嘌呤或嘧啶的氮原子结合，而其2、3、5位的羟基可与磷酸联接。核糖在养殖物中总以呋喃糖时局出现。它的养殖物核醇是某些维生素(B2)和辅酶的组成因素。D-核糖的比旋是-23.7°。

细胞核中还有D-2-脱氧核糖，它是DNA的组分之一。它和核糖一样，以醛基与含氮碱基结合，但因2位脱氧，只不错3，5位的羟基与磷酸结合。D-2-脱氧核糖的比旋是-60°。

2.L-阿拉伯糖 阿拉伯糖在高等植物体内以结合景色存在。它一般结合成半纤维素、树胶及阿拉伯树胶等。领先是在植物居品中发现的。熔点160℃，比旋＋104.5°。酵母不成使其发酵。

3.木糖 木糖在植物中漫衍很广，以结合景色的木聚糖存在于半纤维素中。木柴中的木聚糖达30％以上。陆生植物很少有纯的木聚糖，常含有少许其他的糖。动物组织中也发现了木糖的因素。熔点143℃，比旋＋18.8°。酵母不成使其发酵。

（四）己糖

蹙迫的己醛糖有D-葡萄糖、D-甘雨糖、D-半乳糖，蹙迫的己酮糖有D-果糖、D-山梨糖。

1.葡萄糖(glucose，Glc) 葡萄糖是生物界漫衍最平常最丰富的单糖，多以D-型存在。它是东谈主体内最主要的单糖，是糖代谢的中心物资。在绿色植物的种子、果实及蜂蜜中有游离的葡萄糖，蔗糖由D-葡萄糖与D-果糖结合而成，糖原、淀粉和纤维素等多糖亦然由葡萄糖团聚而成的。在许多杂聚糖中也含有葡萄糖。

D-葡萄糖的比旋光度为＋52.5度，呈片状结晶。酵母可使其发酵。

2.果糖(fructose，Fru) 植物的蜜腺、生果及蜂蜜中存在多数果糖。它是单糖中最甜的糖类，比旋光度为-92.4度，呈针状结晶。42％果葡糖浆的甜度与蔗糖沟通（40℃），在5℃时甜度为143，适于制作冷饮。食用果糖后血糖不易升高，且有滋养肌肤作用。游离的果糖为β－吡喃果糖，结合景色呈β－呋喃果糖。酵母可使其发酵。

3.甘雨糖(Man) 是植物粘质与半纤维素的组成因素。比旋＋14.2度。酵母可使其发酵。

4.半乳糖(Gal) 半乳糖仅以结合景色存在。乳糖、蜜二糖、棉籽糖、琼脂、树胶、粘质和半纤维素等都含有半乳糖。它的D-型和L-型都存在于植物居品中，如琼脂中同期含有D-型和L-型半乳糖。D-半乳糖熔点167℃，比旋＋80.2度。可被乳糖酵母发酵。

5.山梨糖 酮糖，存在于细菌发酵过的山梨汁中。是合成维生素C的中间产物，在制造维生素C工艺中占有蹙迫地位。又称风凉茶糖。其还原产物是山梨糖醇，存在于桃李等果实中。熔点159－160℃，比旋-43.4度。

（五）庚糖

庚糖在当然界中漫衍较少，主要存在于高等植物中。最蹙迫的有D-景天庚酮糖和D-甘雨庚酮糖。前者存在于景天科至极他肉质植物的叶子中，以游离景色存在。它是光合作用的中间产物，呈磷酸酯态，在碳轮回中占蹙迫地位。后者存在于樟梨果实中，也以游离景色存在。

（六）单糖的蹙迫养殖物

1.糖醇 糖的羰基被还原（加氢）生成相应的糖醇，如葡萄糖加氢生成山梨醇。糖醇溶于水及酒精，较褂讪，有甜味，不成还原费林试剂。常见的有甘雨醇和山梨醇。甘雨醇平常漫衍于各式植物组织中，熔点106℃，比旋-0.21度。海带中占干重的5.2-20.5％，是制取甘雨醇的原料。山梨醇在植物中漫衍也很广，熔点97.5℃，比旋-1.98度。山梨醇积存在眼球晶状体内引起白内障。山梨醇氧化时可形成葡萄糖、果糖或山梨糖。

糖的羟基被还原（脱氧）生成脱氧糖。除脱氧核糖外还有两种脱氧糖：L-鼠李糖和6-脱氧-L-甘雨糖（岩藻糖），他们是细胞壁的因素。

2.糖醛酸 单糖具有还原性，可被氧化。糖的醛基被氧化成羧基时生成糖酸；糖的终局羟甲基被氧化成羧基时生成糖醛酸。蹙迫的有D-葡萄糖醛酸、半乳糖醛酸等。葡萄糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂，半乳糖醛酸存在于果胶中。

3.氨基糖  单糖的羟基（一般为C2）不错被氨基取代，形成糖胺或称氨基糖。当然界中存在的氨基糖都是氨基己糖。D-葡萄糖胺是甲壳质（几丁质）的主要因素。甲壳质是组成虫豸及甲壳类结构的多糖。D-半乳糖胺是软骨类动物的主要多糖因素。糖胺是碱性糖。糖胺氨基上的氢原子被乙酰基取代时，生成乙酰氨基糖。

4.糖苷  主要存在于植物的种子、叶子及皮内。在自然糖苷中的糖苷基有醇类、醛类、酚类、固醇和嘌呤等。它大多极毒，但微量糖苷可作药物。蹙迫糖苷有：能引起溶血的皂角苷，有强心剂作用的毛地黄苷，以及能引起葡萄糖随尿排出的根皮苷。苦杏仁苷亦然一种毒性物资。配糖体一般对植物有毒，形成糖苷后则无毒。这是植物的解毒方法，也可保护植物不受外来伤害。

5.糖酯 单糖羟基还可与酸作用生成酯。糖的磷酸酯是糖在代谢中的活化时局。糖的硫酸酯存在于糖胺聚糖中。top

第三节 寡   糖

　寡糖是由少数（2－20个）单糖分子结合而成的糖。与稀酸共煮寡糖可水解成各式单糖。寡糖中以双糖漫衍最普遍，意旨也较大。

一、双糖

双糖是由两个单糖分子缩合而成。双糖不错觉得是一种糖苷，其中的配基是另外一个单糖分子。在当然界中，仅有三种双糖（蔗糖、乳糖和麦芽糖）以游离景色存在，其他多以结合景色存在（如纤维二糖）。蔗糖

（一）麦芽糖

麦芽糖(maltose)多数存在于发酵的谷粒，罕见是麦芽中。它是淀粉的组成因素。淀粉和糖原在淀粉酶作用下水解可产生麦芽糖。麦芽糖是D-吡喃葡萄糖-α(14)-D-吡喃葡萄糖苷，因为有一个醛基是解放的，统统它是还原糖，能还原费林试剂。支链淀粉水解产物中除麦芽糖外还含有少许异麦芽糖，它是α-D-吡喃葡萄糖-(16)-D-吡喃葡萄糖苷。

麦芽糖在水溶液中有变旋怡悦，比旋为＋136度，且能成，极易被酵母发酵。右旋[α]D20=+130.4°。麦芽糖在枯竭胰岛素的情况下也可被肝脏领受，不引起血糖升高，可供糖尿病东谈主食用。

（二）乳糖

乳糖(lactose)存在于哺乳动物的乳汁中（牛奶中含4－6％），高等植物花粉管及微生物中也含有少许乳糖。它是β-D-半乳糖-(14)-D-葡萄糖苷。乳糖不易融解，味不甚甜（甜度唯有16），有还原性，且能成铩，纯酵母不成使它发酵，能被酸水解，右旋[α]D20=+55.4°。

乳糖的水解需要乳糖酶，婴儿一般都可消化乳糖，成东谈主则否则。某些成东谈主清寒乳糖酶，不成利用乳糖，食用乳糖后会在小肠蕴蓄，产生浸透作用，使体液外流，引起恶心、腹痛、泻肚。这是一种常染色体隐性遗传疾病，从芳华期启动发达。其发病率与地域关联，在丹麦约3％，泰国则高达92％。可能是从一万年前东谈主类启动养牛时成东谈主体内出现了乳糖酶。

（三）蔗糖

蔗糖(sucrose)是主要的光合作用产物，亦然植物体内糖保藏、蕴蓄和输送的主要时局。在甜菜、甘蔗和各式生果中含有较多的蔗糖。日是最蹙迫的双糖，麦芽糖和纤维二糖是淀粉和纤维素的基本结构单元。三者均易水解为单糖。常食用的糖主若是蔗糖。

蔗糖很甜，易结晶，易溶于水，但较难溶于酒精。若加热到160℃，便成为玻璃样的晶体，加热至200℃时成为棕褐色的焦糖。它是α-D-吡喃葡萄糖-(1→2)-β-D-呋喃果糖苷。它是由葡萄糖的半缩醛羟基和果糖的半缩酮羟基之间缩水而成的，因为两个还原性基团都包含在糖苷键中，统统莫得还原性，黑白还原性杂聚二糖。右旋，[α]D20=+66.5°。

蔗糖极易被酸水解，其速率比麦芽糖和乳糖大1000倍。水解后产生等量的D-葡萄糖和D-果糖，这个夹杂物称为滚动糖，甜度为160。蜜蜂体内有滚动酶，因此蜂蜜中含有多数滚动糖。因为果糖的比旋比葡萄糖的完全值大，是以滚动糖溶液是左旋的。在植物中有一种滚动酶催化这个反应。口腔细菌利用蔗糖合成的右旋葡聚糖苷是牙垢的主要因素。

（四）纤维二糖

是纤维素的基本组成单元。可由纤维素水解得到。由两个β-D-葡萄糖通过C1－C4衔接，它与麦芽糖的区别是后者为α-葡萄糖苷。

（五）海藻糖

 α-D-吡喃葡萄糖-(1→1)- α-D-吡喃葡萄糖苷。在抗干燥酵母中含量较多，可用作念保湿。

二、三糖

当然界中平常存在的三糖唯有棉籽糖，主要存在于棉籽、甜菜、大豆及桉树的干性分泌物（甘雨蜜）中。它是α-D-吡喃半乳糖-(16)-α-D-吡喃葡萄糖-(12)-β-D-呋喃果糖苷。

棉籽糖的水溶液比旋为＋105.2°，不成还原费林试剂。在蔗糖酶作用下解析效力糖和蜜二糖；在α-半乳糖苷酶作用下解析成半乳糖和蔗糖。

此外，还有龙胆三糖、松三糖、洋槐三糖等。top

第四节 多   糖

　多糖由多个单糖缩合而成。它是当然界等分子结构复杂且弘大的糖类物资。多糖按功能可分为两大类：一类是结构多糖，如组成植物细胞壁的纤维素、半纤维素，组成细菌细胞壁的肽聚糖等；另一类是贮藏多糖，如植物中的淀粉、动物体内的糖原等。还有一些多糖具有更复杂的生理功能，如粘多糖、血型物资等，它们在生物体内起着蹙迫的作用。

多糖可由一种单糖缩合而成，称均一多糖，如戊糖胶（木糖胶、阿拉伯糖胶）、己糖胶（淀粉、糖原、纤维素等），也可由不同类型的单糖缩合而成，称不均一多糖，如半乳糖甘雨糖胶、阿拉伯胶和果胶等。

多糖在水中不形成真溶液，只可形成胶体。多糖莫得甜味，也无还原性。多糖有旋光性，但无变旋怡悦。

一、淀粉

淀粉(starch)是植物中最蹙迫的贮藏多糖，在植物中以淀粉粒景色存在，神志为球状或椭圆形。淀粉是由麦芽糖单元组成的链状结构，可溶于热水的是直链淀粉，不溶的是支链淀粉。支链淀粉易形成浆糊，溶于热的有机溶剂。玉米淀粉和马铃薯淀粉分离含27％和20％的直链淀粉，其余为支链淀粉。有些淀粉（如糯米）全部为支链淀粉，而有的豆类淀粉则全是直链淀粉。

淀粉与酸平缓地作用时（如7.5%HCl，室温下搁置7日）即形成所谓“可溶性淀粉”，在实验室内常用。淀粉在工业上可用于酿酒和制糖。

（一）直链淀粉

直链淀粉(amylose)分子量从几万到十几万，平均约在60，000傍边，相配于300－400个葡萄糖分子缩合而成。由端基分析知谈，每分子中只含一个还原性端基和一个非还原性端基，统统它是一条不分支的长链。它的分子浩荡卷曲成螺旋形，每一排有六个葡萄糖分子。直链淀粉是由1，4糖苷键联接的α-葡萄糖残基组成的。以碘液处理产生蓝色，光领受在620-680nm。

（二）支链淀粉

支链淀粉(amylopectin)的分子量在20万以上，含有1300个葡萄糖或更多。与碘反应呈紫色，光领受在530-555nm。端基分析指出，每24－30个葡萄糖单元含有一个端基，统统它具有支链结构，每个直链是α－1，4联接的链，而每个分支是α－1，6联接的链。由不完全水解产物等分离出了以α－1，6糖苷键联接的异麦芽糖，证实了分支的结构。据筹谋，支链淀粉至少含有300个α－1，6糖苷键。

二、糖原

糖原(glycogen)是动物中的主要多糖，是葡萄糖的极容易利用的保藏时局。糖原分子量约为500万，端基含量占9％，而支链淀粉为4％，是以8糖原的分支进度比支链淀粉高一倍多。糖原的结构与支链淀粉相似，但分支密度更大，平均链长唯有12-18个葡萄糖单元。每个糖原分子有一个还原终局和好多非还原终局。与碘反应呈紫色，光领受在430-490nm。

糖原的分支多，分子名义暴高慢许多非还原终局，每个非还原终局既能与葡萄糖结合，也能解析产生葡萄糖，从而连忙调整血糖浓度，调整葡萄糖的供求均衡。是以糖原是保藏葡萄糖的理念念时局。糖原主要保藏在肝脏和骨骼肌，在肝脏中浓度较高，但在骨骼肌中总量较多。糖原在细胞的胞液中以颗粒状存在，直径约为100－400埃。当今发现除动物外，在细菌、酵母、真菌及甜玉米中也有糖原存在。

三、纤维素

纤维素(cellulose)是当然界中含量最丰富的有机物，它占植物界碳含量的50％以上。棉花和亚麻是较纯的纤维素，在90％以上。木柴中的纤维素常和半纤维素及木质素结合存在。用煮沸的1％NaOH处理木柴，然后加氯及亚硫酸钠，即可去掉木质素，留住纤维素。

纤维素由葡萄糖分子以β-1，4-糖苷键联接而成，无分支。纤维素分子量在5万到40万之间，每分子约含300－2500个葡萄糖残基。纤维素是直链，100-200条链相互平行，以氢键结合，是以不溶于水，但溶于铜盐的氨水溶液，可用于制造东谈主造纤维。纤维素分子摆设成束状，和绳子相似，纤维即是由许多这种绳子集合组成的。

纤维素经弱酸水解可得到纤维二糖。在浓硫酸（低温）或稀硫酸（高温、高压）下水解木柴废物，不错产生约20％的葡萄糖。纤维素的三硝酸酯称为火棉，遇火连忙遗弃。一硝酸酯和二硝酸酯不错融解，称为火棉胶，用于医药、工业。

白皙的纤维素是无色无臭、无味的物资。东谈主和动物体内莫得纤维素酶，不成解析纤维素。反刍动物和一些虫豸体内的微生物不错解析纤维素，为这些动物提供养分。

四、其他

（一）果胶  一般存在于初生细胞壁中，也存在于生果中。它是果胶酸的甲酯。果酱即是利于生果的果胶制成的。

（二）菊糖  也叫菊粉，主要存在于菊科植物的根部，是多缩果糖。

（三）琼脂  某些海藻（如石花菜属）所含的多糖物资，主要因素是多缩半乳糖，含有硫和钙。琼脂不易被微生物解析，可作微生物培养基因素，也可作为电泳复旧物。食物工业中常用来制造果冻、果酱等。1－2％的琼脂在室温下就能形成凝胶。

agar包括agarose和araropectin，琼脂糖由D-吡喃半乳糖以α-1，3键衔接，每9个残基与一个L-吡喃半乳糖以1，4键联接，每53个残基有一个硫酸基。

（四）几丁质  N-乙酰葡萄糖胺以β-1，4糖苷键衔接，是甲壳动物的结构多糖，也叫甲壳素。是水中含量最大的有机物。

五、不均一多糖

粘多糖，也叫糖胺聚糖，它与蛋白质结合组成蛋白聚糖，又称粘蛋白。它存在于软骨、腱等结缔组织中，组成组织间质。各式腺体分泌出的起润滑作用的粘液多富含粘多糖。它在组织滋长和再生历程中，在受精历程中以及机体与许多传染源（细菌、病毒）的相互作用上都起着蹙迫作用。

糖胺聚糖是由特定二糖单元屡次重复组成的杂聚多糖，因其二糖单元中都含有己糖胺而得名。不同糖胺聚糖的二糖单元不同，但一般都由一分子己糖胺和一分子己糖醛酸或中性糖组成。单糖之间以1－3键或1－4键衔接。

糖胺聚糖按其漫衍和组因素为以下五类：硫酸软骨素，硫酸皮肤素，硫酸角质素，肝素和透明质酸。其中除角质素外，都含有糖醛酸；除透明质酸外，都含有硫酸基。

糖胺聚糖是高分子量的胶性物资，分子量可达500万，存在于动物细胞的细胞衣中，起润滑和粘合的作用。

透明质酸存在于眼睛的玻璃液及脐带中，可溶于水，成粘稠溶液。其主邀功能是在组织中吸着水分，具有保护及粘合细胞使其不分散的作用。在具有浓烈侵染性的细菌中，在连忙滋长的恶性肿瘤中，在蜂毒与蛇毒中都含有透明质酸酶，它能引起透明质酸的解析。

硫酸软骨素是软骨、腱及骨骼的主要因素。有A，B和C三种。

肝素在动物体内漫衍很广，因在肝脏中含量丰富而得名。具有梗阻血液凝固的本性。目下平常应用肝素为输血时的血液抗凝剂，临床上也常用它驻守血栓形成。分子量为17，000。top

第五节  结 合 糖

结合糖是指糖与非糖物资的结合物，常见的是与蛋白质的结合物。它们的漫衍很平常，生物功能多种千般，且都含有一类含氮的多糖，即粘多糖。证据含糖若干可分为以糖为主的蛋白多糖和以蛋白为主的糖蛋白。

二、糖蛋白

糖蛋白是以蛋白质为主体的糖－蛋白质复合物，在肽链的特定残基上共价结合着一个、几个或十几个寡糖链。寡糖链一般由2－15个单糖组成。寡糖链与肽链的联接形势有两种，一种是它的还原终局以O-糖苷键与肽链的丝氨酸或苏氨酸残基的侧链羟基结合，另一种是以N-糖苷键与侧链的天冬酰胺残基的侧链氨基结合。

糖蛋白在体内漫衍十分平常，许多酶、激素、输送蛋白、结构蛋白都是糖蛋白。糖因素的存在对糖蛋白的漫衍、功能、褂讪性等都有影响。糖因素通过改造糖蛋白的质料、体积、电荷、融解性、粘度等阐扬着多种效应。 

1.血浆糖蛋白  血浆经电泳后，除清蛋白外，其他部分α1、α2、β和γ球蛋白以及纤维蛋白原都含有糖。糖分以唾液酸、氨基葡萄糖、半乳糖、甘雨糖为主，也有少许氨基半乳糖和岩藻糖。血浆蛋白中具有输送作用的有：输送铜的铜兰蛋白，输送铁的转铁蛋白，输送血红蛋白的触珠蛋白，输送甲状腺素的甲状腺素结合蛋白。参与凝血历程的有凝血酶原和纤维蛋白原。肝实质性勤奋时，血浆糖蛋白量减少，而在肝癌时却加多。

2.血型物资  东谈主的胃液、唾液、卵巢囊肿的粘液和红细胞中都含有血型物资，它包含约75％的糖，主若是岩藻糖、半乳糖、氨基葡萄糖和氨基半乳糖。含糖部分决定血型物资的特异性。

3.蛋白糖蛋白  糖分较约略，唯有甘雨糖和N-乙酰氨基葡萄糖。某些蛋白糖蛋白对胰蛋白酶或糜蛋白酶有阻扰作用，而另一些则具有浓烈的阻扰病毒血球凝集的作用。

二、蛋白聚糖

蛋白聚糖是以糖胺聚糖为主体的糖蛋白质复合物。蛋白聚糖以蛋白质为核心，以糖胺聚糖链为主体，在归拢条核心蛋白肽链上，密集地结合着几十条至千百条糖胺聚糖糖链，形成瓶刷状分子。每条糖胺聚糖链由100到200个单糖分子组成，具有二糖重复序列，一般无分支。糖胺聚糖主要借O-糖苷键与核心蛋白的丝氨酸或苏氨酸羟基结合。核心蛋白的氨基酸组成和序列也比较约略，以丝氨酸和苏氨酸为主（可占50％），其余氨基酸以甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸等居多。

蛋白聚糖是细胞外基质的主要因素，平常存在于高等动物的一切组织中，对结缔组织、软骨、骨骼的组成至关蹙迫。蛋白聚糖具有极强的亲水性，能结合多数的水，能保持组织的体积和外形并使之具有抗拉、抗压强度。蛋白聚糖链相互间的作用，在细胞与细胞、细胞与基质相互结合，守护组织的竣工性中起蹙迫作用。糖链的网状结构还具有分子筛效应，对物资的输送有一定意旨。透明质酸是要津滑液的主要因素，具有很大的粘性，对要津面起润滑作用。类风湿性要津炎患者要津液的粘度裁减与蛋白多糖的结构变化关联。

在细胞膜中有糖苷转移酶，催化合成；在溶酶体中有糖苷酶催化其解析。

凝集素是能与糖特异结合的，非酶非抗体的蛋白质。动物体中的某些凝集素含有约130个氨基酸残基组成的糖识别域，与炎症及肿瘤转移关联。

 

  本  章  考  点：

1，糖的界说和分类。

   **~K~Hspan~M尤其要注重以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（罕见是旋光异构怡悦）、分类、物感性质以及化学性质（鉴别），还有一些蹙迫的单糖要熟记。

2，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、联接键的种类至极环状结构。

3，淀粉、糖原、纤维素的组成单元和特有的感情反应及生物学功能。（考题出现较频繁）

4，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的界说及键的联接形势。

5，常用的识别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。（显色法）。

6，了解糖的生理功能。

 本 章 名 词 解 释

醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。 酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。 异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。 异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。 变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷陪同它们的α-和β-异构时局的均衡而发生的比旋度变化。 单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有劝诫公式（CH2O）n的简糖。 糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖养殖物。 糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键联接形成的团聚物。 多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键联接形成的团聚物。多糖链不错是线形的或带有分支的。 还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）莫得参与形成糖苷键，因此可被氧化充任还原剂的糖。 淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种时局的淀粉：一种是直链淀粉，是莫得分支的，仅仅通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的团聚物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键联接的葡萄糖残基的团聚物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链衔接。 糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链衔接。 极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。 肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸轮流联接的杂多糖与不同的肽交叉联接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要因素。 糖蛋白（glycoprotein）:含有共价联接的葡萄糖残基的蛋白质。 蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要因素。

 

 

 第三章  脂  类

提 要

一、意见 

脂类、类固醇、萜类、多不迷漫脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒

二、脂类的性质与分类  单纯脂、复合脂、非皂化脂、养殖脂、结合脂

单纯脂

脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位

三、油脂的结构和化学性质

(1)水解和皂化  脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值

(2)加成反应  碘值大，示意油脂中不迷漫脂肪酸含量高，即不迷漫进度高。

(3)酸败

蜡是由高等脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇组成的酯。

四、磷脂（复合脂）

（一）甘油磷脂类

最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰酒精胺。

卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不迷漫脂肪酸在空气中易氧化。

（二）鞘氨醇磷脂

神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键衔接，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰酒精胺）以磷酸酯键衔接。

磷脂能匡助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。

非皂化脂

（一）萜类 是异戊二烯的养殖物

多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。自然橡胶是多萜。

（二）类固醇 都含有环戊烷多氢菲结构

固醇类 是环状高分子一元醇，主要有以下三种：

动物固醇 胆固醇是高等动物生物膜的蹙迫因素，对调整生物膜的流动性有一定意旨。胆固醇照旧一些活性物资的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的养殖物。

植物固醇 是植物细胞的蹙迫因素，不成被迫物领受利用。

1，酵母固醇 存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照耀可滚动为维生素D2。

2.固醇养殖物类

胆汁酸 是乳化剂，能促进油脂消化。

强心苷和蟾毒 它们能使心率裁减，强度加多。

性激素和维生素D 

3. 前线腺素

结合脂

1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分离以脑苷脂和神经节苷脂为代表。

脑苷脂 由一个单糖与神经酰胺组成。

神经节苷脂 是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。

2.脂蛋白

证据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。

血浆脂蛋白证据其密度由小到大分为五种：

乳糜微粒 主要生理功能是转运外源油脂。

极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。

低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。

高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。

极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。

脑蛋白脂不溶于水，分为A、B、C三种。top

 

第一节 概述 

一、脂类是脂溶性生物分子

脂类（lipids）泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的千般生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中莫得极性基团的称为非极性脂；有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的，其中的部分结构是水溶性的。

二、分类

1.单纯脂 单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯，莫得极性基团，黑白极性脂，又称中性脂。三酰甘油、胆固醇酯、蜡等都是单纯脂。蜡是由高等脂肪酸和高等一元醇形成的酯。

2.复合脂 复合脂又称类脂，是含有磷酸等非脂因素的脂类。复合脂含有极性基团，是极性脂。磷脂是主要的复合脂。

3.非皂化脂 包括类固醇、萜类和前线腺素类。 不含脂肪酸，不成被碱水解，称为非皂化脂。类固醇又称甾醇，是以环戊烷多氢菲为母核的一种脂类。胆固醇是东谈主体内最蹙迫的类固醇，它因有羟基而属于极性脂。萜类是异戊二烯团聚物，前线腺素是二十碳酸养殖物。

4.养殖脂 指上述物资的养殖产物，如甘油、脂肪酸至极氧化产物，乙酰辅酶A。

5.结合脂类 脂与糖或蛋白质结合，形成糖脂和脂蛋白。

三、漫衍与功能

（一）三酰甘油是储备能源

三酰甘油主要漫衍在皮下、胸腔、腹腔、肌肉、骨髓等处的脂肪组织中，是储备能源的主要时局。三酰甘油作为能源储备有以下优点：

1.可多数储存 在三大类能源物资中，唯有三酰甘油能多数储备。体内糖原的储量少（不到体重的1％），储存期短（不到半天），而三酰甘油储量可高达体重的10－20％以上，并可耐久储存。

2.功能效力高 由于脂肪酸的还原态远高于其他燃料分子，是以体内氧化三酰甘油的功能价值可高达37Kj/g，而氧化糖和蛋白质分离唯有17和16Kj/g。

3.占空间少 不错无水景色存在。而1克糖原不错结合2克水，是以1克无水的脂肪储存的能量是1克水合的糖原的6倍多。

4.还有绝缘保温、缓冲压力、减轻摩擦振动等保护功能。

（二）极性脂参与生物膜的组成

磷脂、糖脂、胆固醇等极性脂是组成东谈主体生物膜的主要因素。他们组成生物膜的水不溶性液态基质，公法了生物膜的基本本性。膜的樊篱、交融、绝缘、脂溶性分子的通透性等功能都是膜脂本性的发达，膜脂还给各式膜蛋白提供功能所必须的微环境。脂类作为细胞名义物资，与细胞的识别、种特异性和组织免疫等有密切关系。

（三）有些脂类至极养殖物具有蹙迫生物活性

肾上腺皮质激素和性激素的骨子是类固醇；各式脂溶性维生素亦然不可皂化脂；介导激素调整作用的第二信使有的亦然脂类，如二酰甘油、肌醇磷脂等；前线腺素、血栓素、白三烯等具有平常调整活性的分子是20碳酸养殖物。

（四）有些脂类是生物名义活性剂

磷脂、胆汁酸等双溶性分子（或离子），能定向摆设在水－脂或水－空气两相界面，有裁减水的名义张力的功能，是追究的生物名义活性剂。例如：肺泡细胞分泌的磷脂覆盖在肺泡壁名义，能通过裁减肺泡壁名义水膜的名义张力，驻守肺泡在呼吸中萎陷。枯竭这些磷脂时，可酿成呼吸困顿综合征，患儿在呼吸后必须使劲扩胸增大胸内负压，使肺泡再行充气。胆汁酸作为名义活性剂，可乳化食物中脂类，促进脂类的消化领受。

（五）作为溶剂

一些脂溶性的维生素和激素都是融解在脂类物资中才能被领受，他们在体内的输送也需要融解在脂类中。如维生素A、E、K、性激素等都是如斯。

第二节 单纯脂 

一、脂肪酸

（一）本性

动植物中的脂肪酸比较约略，都是直链的，可含有多至六个双键，而细菌的脂肪酸最多唯有一个双键。细菌的脂肪酸比较复杂，可有支链或含有环丙烷环，如结核酸即是迷漫支链脂肪酸。植物中可能含有三键、环氧基及环丙烯基等。

东谈主体及高等动物体内的脂肪酸有以下特色：

1.是由偶数碳原子组成的一元酸，最多见的是C16、C18、C22等长链脂肪酸。

2.碳链无分支。

3.分为迷漫脂肪酸和不迷漫脂肪酸。不迷漫脂肪酸的双键都呈顺式构型，有多个双键的脂肪酸称为高度不迷漫脂肪酸或多不迷漫脂肪酸。相邻双键之间都插入亚甲基，不组成共轭体系。

（二）分类和定名

1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写

脂肪酸的俗名主要响应其起原和特色。系统名响应其碳原子数量、双键数和位置。如：硬脂酸的系统名是十八烷酸，用18：0示意，其中“18”示意碳链长度，“0”示意无双键；油酸是十八碳烯酸，用18：1示意，“1”示意有一个双键。反油酸用18：1Δ9，trans示意。

2.双键的定位

双键位置的示意方法有两种，原本用Δ编号系统，近来又公法了ω或(n)编号系统。前者按碳原子的系统序数（从羧基端数起），用双键羧基侧碳原子的序数给双键定位。后者接纳碳原子的倒数序数（从甲基端数起），用双键甲基侧碳原子的（倒数）序数给双键定位。这么可将脂肪酸分为代谢联系的4组，即ω3、ω6、ω7、ω9，在哺乳动物体内脂肪酸只可由该族母体养殖而来，各族母体分离是软油酸（16：1，ω7）、油酸（18：1，ω9）、亚油酸（18：2，ω6）和α亚麻酸（18：3，ω3）

哺乳动物体内能合成迷漫脂肪酸和单不迷漫脂肪酸，不成合成多不迷漫脂肪酸，如亚油酸、亚麻酸等。咱们把守护哺乳动物正常滋长所必需的而体内又不成合成的脂肪酸称为必需脂肪酸。

（三）反应

脂肪酸常见的反应有两个：

活化硫酰化，生成脂酰辅酶A。这是脂肪酸的活性时局。

不迷漫脂肪酸的双键不错氧化，生成过氧化物，终末产生解放基。对东谈主体无益。

二、油脂

（一）油脂的结构

油脂是由一分子甘油与一至三分子脂肪酸所形成的酯。证据脂肪酸数量，可分为单酰甘油、二酰甘油和三酰甘油（畴昔称为甘油三酯）。前两者在当然界中存在极少，而三酰甘油是脂类中含量最丰富的一类。浩荡所说的油脂即是指三酰甘油。

若三个脂肪酸沟通，则称约略三酰甘油，定名时称三某脂酰甘油，如三硬脂酰甘油，三油酰甘油等。如三个脂肪酸不同，则称为夹杂三酰甘油，定名时以α、β和α’分离示意不同脂肪酸的位置。

自然油脂多数是多种夹杂三酰甘油的夹杂物，约略三酰甘油极少，仅橄榄油中含三油酰甘油较多，约占70％。

（二）油脂的性质

1.物感性质

油脂一般无色、无味、无臭，呈中性。自然油脂因含杂质而常具有感情仁和味。油脂比重小于1，不溶于水而溶于有机溶剂（丁酸酯可溶）。在乳化剂如胆汁酸、肥皂等存在的情况下，油脂能在水中形成乳浊液。在东谈主体和动物的消化谈内，胆汁酸盐使油脂乳化形成乳糜微粒，成心于油脂的消化领受。

因为不迷漫脂肪酸的熔点比相应的迷漫脂肪酸低，是以一般三酰甘油中，不迷漫脂肪酸含量较高者在室温时为液态，俗称油，如棉籽油的不迷漫脂肪酸占75％。而迷漫脂肪酸含量高的三酰甘油在室温时浩荡为固态，俗称脂，如牛脂中迷漫脂肪酸占60－70％。自然油脂都是多种油脂的夹杂物，莫得固定的熔点和沸点，浩荡简称为油脂。硬脂酸熔点为70℃，油酸熔点为14℃。相应的，三硬脂酸甘油酯的熔点是60℃，而三油酸甘油酯的熔点是0℃。

如油脂中1，3位的脂肪酸不同，则具有旋光性，一般按照L-型甘油醛的养殖物定名。

油脂是脂肪酸的储备和输送时局，亦然生物体内的蹙迫溶剂，许多物资是溶于其中而被领受和输送的，如各式脂溶性维生素(A、D、E、K)、芳醇油、固醇和某些激素等。

2.化学性质

油脂的化学性质与组成它的脂肪酸、甘油以及酯键关联。

(1)水解和皂化

油脂能在酸、碱、蒸汽及脂酶的作用下水解，生成甘油和脂肪酸。当用碱水解油脂时，生成甘油和脂肪酸盐。脂肪酸的钠盐和钾盐即是肥皂。因此把油脂的碱水解称为皂化。

使1克油脂完全皂化所需的氢氧化钾的毫克数称为皂化值。证据皂化值的大小不错判断油脂中所含脂肪酸的平均分子量。皂化值越大，平均分子量越小。

脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值

式中56是KOH的分子量，因为三酰甘油中含三个脂肪酸，是以乘以3。

肥皂是高等脂肪酸钠（或钾），既含有极性的－COO－Na＋基团，易溶于水；又含有非极性的烃基，易溶于脂类，是以肥皂是乳化剂，但是油污分散在水中而被撤回。当用含较多钙、镁离子的硬水洗涤时，由于脂肪酸钠更动为不溶的钙盐或镁盐而千里淀，肥皂的去污才略就大大裁减。

(2)加成反应

含不迷漫脂肪酸的油脂，分子中的碳－碳双键不错与氢、卤素等进行加成反应。

氢化：在高温、高压和金属镍催化下，碳－碳双键与氢发生加成反应，滚动为迷漫脂肪酸。氢化的闭幕使液态的油变成半固态的脂，是以常称为“油脂的硬化”。东谈主造黄油的主要因素即是氢化的植物油。某些高等糕点的松脆油亦然适当加氢硬化的植物油。棉籽油氢化后形成奶油。油容易酸败，不利于输送，海产的油脂有臭味，氢化也可处置这些问题。

卤化：卤素中的溴、碘可与双键加成，生成迷漫的卤化脂，这种作用称为卤化。浩荡把100克油脂所能领受的碘的克数称为碘值。碘值大，示意油脂中不迷漫脂肪酸含量高，即不迷漫进度高。由于碘和碳－碳双键的加成反应较慢，是以在履行测定中，常用溴化碘或氯化碘代替碘，其中的溴或氯原子能使碘活化。碘值大于130的称为干性油，小于100的为非干性油，介于二者之间的称半干性油。

(3)酸败

油脂在空气中搁置过久，会腐败产生难闻的臭味，这种变化称为酸败。酸败是由空气中氧、水分或霉菌的作用而引起的。阳光可加速这个反应。酸败的化学骨子是油脂水解放出游离的脂肪酸，不迷漫脂肪酸氧化产生过氧化物，再裂解成小分子的醛或酮。脂肪酸β-氧化时产生短链的β-酮酸，再脱酸也可生成酮类物资。低分子量的脂肪酸（如丁酸）、醛和酮常有刺激性酸臭味。

酸败进度的大小用酸价（酸值）示意。酸价即是中庸1克油脂中的游离脂肪酸所需的KOH毫克数。酸价是量度油脂质料的方针之一。

(4)干化

某些油在空气中搁置，名义能生成一层干燥而有韧性的薄膜，这种怡悦叫作念干化。具有这种性质的油称为干性油。一般觉得，如果组成油脂的脂肪酸中含有较多的共轭双键，油的干性就好。桐油中含桐油酸（CH3(CH2)3CH=CH-CH=CH-CH=CH-(CH2)7COOH)达79％，是最佳的干性油，不但干化快，况且形成的薄膜韧性好，可耐冷、热和湿气，在工业上有蹙迫价值。

三、蜡

蜡是不溶于水的固体，由高等脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇组成的酯。

蜡酸如月桂酸(C12)、豆蔻酸(C14)、蜡酸(C26)蜂花酸(C30)等，通式为CH3(CH2)nCOOH。

蜡醇通式为CH3(CH2)nCH2OH，如C16、C30等。

温度较高时，蜡是柔滑的固体，温度低时变硬。蜂蜡是软脂酸(C16)和有26－34个碳的蜡醇形成的酯。羊毛脂是脂肪酸和羊毛固醇形成的酯。

第三节  复合脂类

复合脂是由约略脂和一些非脂物资如磷酸、含氮碱基等共同组成的。以下先容磷脂。

一、磷脂的种类

（一）甘油磷脂类

甘油磷脂又称磷酸甘油酯，是磷脂酸的养殖物。甘油磷脂种类繁密，结构通式如下：

甘油磷脂中最常见的是卵磷脂和脑磷脂。动物的心、脑、肾、肝、骨髓以及禽蛋的卵黄中，含量都很丰富。大豆磷脂是卵磷脂、脑磷脂和心磷脂等的夹杂物。

α－卵磷脂分子中与磷脂酸衔接的是胆碱，是以称为磷脂酰胆碱。可戒指肝脏脂肪代谢，驻守脂肪肝的形成。

脑磷脂首先是从脑和神经组织中索要出来，是以称为脑磷脂。是磷脂酰酒精胺。脑磷脂的结构与卵磷脂相似，仅仅X基不同。与凝血关联。

磷脂中的脂肪酸常见的是软脂酸、硬脂酸、油酸以及少许不迷漫进度高的脂肪酸。浩荡α-位的脂肪酸是迷漫脂肪酸，β-位的是不迷漫脂肪酸。自然磷脂常是含不同脂肪酸的几种磷脂的夹杂物。

卵磷脂和脑磷脂的性质相似，都不溶于水而溶于有机溶剂，但卵磷脂可溶于酒精而脑磷脂不溶，故可用酒精将二者分离。二者的簇新成品都是无色的蜡状物，有吸水性，在空气中搁置易变为黄色进而变成褐色，这是由于分子中不迷漫脂肪酸受氧化所致。卵磷脂和脑磷脂可从动物的簇新大脑及大豆中索要。

磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不迷漫脂肪酸在空气中易氧化。

（二）鞘氨醇磷脂

神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键衔接，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰酒精胺）以磷酸酯键衔接。在神经鞘磷脂中发现的脂肪酸有软脂酸、硬脂酸、掬焦油酸、神经烯酸（24：1Δ15）等。神经鞘磷脂不溶于丙酮、乙醚，而溶于热酒精。

当然景色的磷脂都有两条比较柔滑的长烃链，因而有脂溶性；而磷脂的另一组分是磷酰化物，它是强亲水性的极性基团，使磷脂不错在水中扩散成胶体，因此具有乳化性质。磷脂能匡助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。

二、磷脂与生物膜

细胞及细胞器名义覆盖着一层极薄的膜，统称生物膜。生物膜主要由脂类和蛋白质组成，脂类约占40％，蛋白质占60％。不同种类的生物膜中二者比例变化很大，如线粒体内膜只含20－25％的脂类，而有些神经细胞名义的髓磷脂膜含脂类高达75％。组成生物膜的脂类好多，其中最主要的是甘油磷脂类，也有一些糖脂和胆固醇。

生物膜具有至极蹙迫的生物功能：（1）它具有保护层的作用，是细胞名义的樊篱；（2）它是细胞表里环境进行物资交换的通谈；能量转机和信息传递也都要通过膜进行。（3）许多酶系与膜相结合，一系列生化反应在膜上进行。生物膜的功能是由它的结构决定的。膜的结构可用液态镶嵌模子示意，其重心为：（1）膜磷脂摆设成双分子层，组成膜的基质。双分子层的每一个磷脂分子既公法地摆设着，又有动弹、舞动和横向流动的解放，处于液晶景色。磷脂双分子层具有流动性、柔韧性、高电阻性和对高极性分子的欠亨透性。（2）多种蛋白质包埋于基质中，称为膜蛋白。膜蛋白是球蛋白，他们的极性区伸出膜的名义，而非极性区埋藏在膜的疏水的里面。埋藏或连结于双分子层者称内在蛋白，附着于双分子层名义的称表在蛋白。

膜中的脂类主若是磷脂、胆固醇和糖脂（动物是糖鞘脂，植物和微生物是甘油酯）。膜是不合称的，膜中的脂和蛋白的漫衍亦然不合称的。如东谈主的红细胞，外层含卵磷脂和糖鞘脂较多，而内层含磷脂酰丝氨酸和磷脂酰酒精胺较多。两层的电荷、流动性不同，蛋白也不同。这种不合称性由细胞守护。膜的相变温度可达几十度。

第四节  非皂化脂 

一、萜类

萜类是异戊二烯的养殖物，不含脂肪酸，黑白皂化脂。其分类主要证据异戊二烯的数量，由两个组成的称单萜，4个称二萜，3个叫倍半萜。还有三萜、多萜等。

新金瓶梅

萜类有线状、环状，有头尾衔接，也有尾尾衔接。多数线状萜类的双键是反式。

植物中多数萜类具有特殊气息，是植物特有油类的主要因素。如柠檬苦素、薄荷醇、樟脑等。

维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。自然橡胶亦然多萜。

二、类固醇

类固醇都含有环戊烷多氢菲结构，不成皂化。其中固醇是在核的3位有一个羟基，在17位有一个分支烃链。

（一）固醇类

是环状高分子一元醇，漫衍很广，可游离存在或与脂肪酸成酯。主要有以下三种：

动物固醇 多以酯的时局存在。胆固醇(Cholesterol)是脊椎动物细胞的蹙迫因素，在神经组织和肾上腺中含量罕见丰富，约占脑固体物资的17％。胆石险些全是由胆固醇组成的。

胆固醇易溶于有机溶剂，不成皂化。其3位羟基可与高等脂肪酸成酯。胆固醇酯是其储存和输送时局，血浆中胆固醇有三分之二被酯化，主若是18：2，ω6胆固醇酯。

胆固醇是高等动物生物膜的蹙迫因素，占质膜脂类的20％以上，占细胞器膜的5％。其分子神志与其他膜脂不同，极性头是3位羟基，疏水尾是4个环和3个侧链。它对调整生物膜的流动性有一定意旨。温度高时，它能梗阻双分子层的无序化；温度低时又可打扰其有序化，梗阻液晶的形成，保持其流动性。

胆固醇照旧一些活性物资的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的养殖物。维生素D3是由7-脱氢胆固醇经日光中紫外线照耀更动而来的。

2.植物固醇 是植物细胞的蹙迫因素，不成被迫物领受利用。主要有豆固醇、麦固醇等。

3.酵母固醇 存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照耀可滚动为维生素D2。

 

（二）固醇养殖物类

胆汁酸 在肝中合成，东谈主的胆汁中有三种胆汁酸：胆酸、脱氧胆酸、鹅脱氧胆酸。胆酸能与甘氨酸或牛磺酸以肽键结合，生成甘氨胆酸或牛磺胆酸，它们的胆苦的主要原因。胆酸与脂肪酸或其他脂类，如胆固醇等成盐。它们是乳化剂，能促进油脂消化。

强心苷和蟾毒 它们能使心率裁减，强度加多。强心苷来自玄参科及百合科植物，水解后产生糖和苷原，最常见的是洋地黄毒素。蟾毒是蟾蜍分泌的，以酯的时局存在，与前者相似。

性激素和维生素D 见激素和维生素部分。

三、前线腺素

 

第五节 结合脂类

一、糖脂

糖与脂类以糖苷键衔接形成的化合物称为糖脂。浩荡指不包括磷酸的鞘氨醇养殖物，称糖鞘脂类。它分为中性和酸性两类，分离以脑苷脂和神经节苷脂为代表。

脑苷脂 由一个单糖与神经酰胺组成，占脑干重的11％，各式脑苷脂的区别主要在于脂肪酸（二十四碳）不同。其糖基C3位被硫酸酯化后称为脑硫脂类。

神经节苷脂 是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂。其结构复杂，常用缩写示意，以G代表神经节苷脂，M、T、D代表含有唾液酸残基的数量（1、2、3），用阿拉伯数字示意无唾液酸寡糖链的类型。

功能 糖鞘脂是细胞膜的组分，其糖结构凸起于质膜名义，与细胞识别和免疫关联。位于神经细胞的还与神经传递关联。

神经节苷脂在脑灰质和胸腺中含量丰富，与神经冲动的传导关联。红细胞名义的神经节苷脂决定血型专一性。某些神经节苷脂是激素（促甲状腺素、绒毛膜促性腺激素等）、毒素（破感冒、霍乱毒素等）和打扰素等的受体。

二、脂蛋白

证据蛋白质组成可分为三类：

（一）核蛋白类

其代表是凝血致活酶，含脂达40－50％（主若是卵磷脂、脑磷脂和神经磷脂），核酸占18％。

（二）磷蛋白类 

如卵黄中的脂磷蛋白，含脂18％，溶于盐水，撤回脂后就不溶。

（三）单纯蛋白类

主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。

血浆脂蛋白 有多种类型，浩荡用超离心法证据其密度由小到大分为五种：

乳糜微粒(CM)由小肠上皮细胞合成，主要来自食物油脂，颗粒大，使光散射，呈乳浊状，这是用餐后血清污染的原因。其比重小，在4℃雪柜过夜时，上浮形成乳白色奶油样层，是临床磨练的浅易方法。主要生理功能是转运外源油脂。电泳时乳糜微粒留在原点。

极低密度脂蛋白(VLDL) 有肝细胞合成，主要因素亦然油脂。当血液流经油脂组织、肝和肌肉等组织的毛细血管时，乳糜微粒和VLDL被毛细血管壁脂蛋白脂酶水解，是以正常东谈主空心时不易检出乳糜微粒和VLDL。主要生理功能是转运内源油脂，如肝脏中由葡萄糖滚动生成的脂类。电泳时称为前β脂蛋白。

低密度脂蛋白(LDL) 来自肝脏，富含胆固醇，磷脂。主要生理功能是转运胆固醇和磷脂到肝脏。含量过高易患动脉粥样硬化。电泳时称为β脂蛋白。

高密度脂蛋白(HDL) 来自肝脏，其颗粒最小，脂类主若是磷脂和胆固醇。主要生理功能是转运磷脂和胆固醇。电泳时称为α脂蛋白。可激活脂肪酶，取销胆固醇。

极高密度脂蛋白(VHDL) 由清蛋白和游离脂肪酸组成，前者由肝脏合成，在油脂组织中组成VHDL。主要生理功能是转运游离脂肪酸。

脑蛋白脂 从脑组织等分离得到。不溶于水，分为A、B、C三种。

  本  章  考  点

1，脂类的概论、分类及功能。

2，脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。

3，三脂酰甘油的性质：皂化、酸败、氢化、卤化及乙酰化。

4，当然界常见的脂肪酸。

5，甘油磷脂的组成、种类、性质。

6，血浆脂蛋白的分类。

7，胆固醇的结构及养殖物。

 本 章 名 词 解 释

脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最约略的一种脂，它是许多更复杂的脂的因素。 迷漫脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 不迷漫脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。 必需脂肪酸（occential fatty acid）：守护哺乳动物正常滋长所必需的，而动物又不成合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的夹杂物。 磷脂（phospholipid）：含有磷酸因素的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。 鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端联接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在核心神经系统的组织内含量丰富。 鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上联接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）组成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要因素。 卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。 脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰酒精胺（PE），是磷脂酰与酒精胺形成的复合物。 脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜亦然与许多能量滚动和细胞内通信关联的蹙迫部位。 内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全卓著脂双层的膜蛋白。 外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外名义弱结合的膜蛋白。 流体镶嵌模子（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构刻薄的一种模子。在这个模子中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都发达出不合称性。有的蛋白质“镶“在脂双层名义，有的则部分或全部镶嵌其里面，有的则横跨统统这个词膜。另外脂和膜蛋白不错进行横向扩散。 通透总共（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜才略的一种量度。通透总共大小与这些离子或分子在非极性溶液中的融解度成比例。 通谈蛋白（channel protein）：是带有中央水重迭谈的内在膜蛋白，它不错使大小适当的离子或分子从膜的任一方针穿过膜。 （膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通谈蛋白肖似，仅仅该术语常用于细菌。 被迫转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运形势，通过该形势溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下落方针进行的，是以被迫转达不需要能量的复旧。 主动转运（active transport）：一种转运形势，通过该形势溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被迫转运输送形势违犯，主动转运是逆着浓度梯度下落方针进行的，是以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运历程中能源不错是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。 协同输送（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。不错通过一个转运蛋白进行归拢方针（同向转运）或反方针（反向转运）转运。 胞吞（信用）（endocytosis）：物资被质膜吞入并以膜养殖出的脂囊泡形成（物资在囊泡内）被带入到细胞内的历程。

 

 第四章  蛋白质 

纲目 

一. 意见

约略蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶

二.氨基酸

分类、基本氨基酸的结构、分类、称号、鲜艳、化学反应、坚毅、蛋白质的水解

三.蛋白质的结构

一级结构 结构特色、测定身手、常用方法、酶

二级结构 四种 结构特色、数据、超二级结构

三级结构 主要靠疏水键守护

四级结构 变构怡悦

结构与功能的适当、结构变化对功能的影响、典型蛋白质

四.蛋白质的性质

分子量的测定方法、酸碱性、融解性、变性、感情反应

第一节 蛋白质通论

一、蛋白质的功能千般性

蛋白质是原生质的主要因素，任何生物都含有蛋白质。当然界中最小、最约略的生物是病毒，它是由蛋白质和核酸组成的。莫得蛋白质也就莫得人命。

当然界的生物多种千般，因而蛋白质的种类和功能也十分繁密。空洞起来，蛋白质主要有以下功能：

1.催化功能 生物体内的酶都是由蛋白质组成的，它们有机体吐旧容新的催化剂。莫得酶，生物体内的各式化学反应就无法正常进行。例如，莫得淀粉酶，淀粉就不成被解析利用。

2.结构功能 蛋白质不错作为生物体的结构因素。在高等动物里，胶原是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为形骸的支架，占蛋白总量的1/4。细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白与脂类组成的。动物的毛发和指甲都是由角蛋白组成的。

3.输送功能 脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸历程中起着输送氧气的作用。血液中的载脂蛋白可输送脂肪，转铁蛋白可转运铁。一些脂溶性激素的输送也需要蛋白，如甲状腺素要与甲状腺素结合球蛋白结合才能在血液中输送。

4.贮存功能 某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿滋长发育的原料。此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。肝脏中的铁蛋白可将血液中过剩的铁储存起来，供缺铁时使用。

5.认识功能 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是认识系统的必要因素，它们构象的改造引起肌肉的收缩，带动机体认识。细菌中的鞭毛蛋白有肖似的作用，它的收缩引起鞭毛的舞动，从而使细菌在水中游动。

6.驻守功能 高等动物的免疫反应是机体的一种驻守机能，它主要亦然通过蛋白质（抗体）来竣事的。凝血与纤溶系统的蛋白因子、溶菌酶、打扰素等，也担负着驻守和保护功能。

7.调整功能 某些激素、一切激素受体和许多其他调整因子都是蛋白质。

8.信息传递功能 生物体内的信息传递历程也离不开蛋白质。例如，视觉信息的传递要有视紫红质参与，感受滋味需要味觉蛋白。视杆细胞中的视紫红质，只需1个光子即可被引发，产生视觉。

9.遗传调控功能 遗传信息的储存和抒发都与蛋白质关联。DNA在储存时是缠绕在蛋白质（组蛋白）上的。有些蛋白质，如梗阻蛋白，与特定基因的抒发关联。β－半乳糖苷酶基因的抒发受到一种梗阻蛋白的阻扰，当需要合成β－半乳糖苷酶时经畴昔梗阻作用才能抒发。

10.其他功能 某些生物能合成有毒的蛋白质，用以袭击或自保。如某些植物在被虫豸咬过以后会产生一种毒蛋白。白喉毒素可阻扰生物蛋白质合成。

二、蛋白质的分类

（一）按分子神志分类

1.球状蛋白 外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。

2.纤维状蛋白 外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按融解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。

（二）按分子组因素类

1.约略蛋白 完全由氨基酸组成，不含非蛋白因素。如血清清蛋白等。证据融解性的不同，可将约略蛋白分为以下7类：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。

2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白因素组成，后者称为辅基。证据辅基的不同，可将结合蛋白分为以下7类：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。

三、蛋白质的元素组成与分子量

1.元素组成 统统的蛋白质都含有碳氢氧氮四种元素，有些蛋白质还含有硫、磷和一些金属元素。

蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。其中氮的含量较为恒定，况且在糖和脂类中不含氮，是以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。如常用的凯氏定氮：

蛋白质含量＝蛋白氮×6.25

其中6.25是16％的倒数。

2.蛋白质的分子量 蛋白质的分子量变化界限很大，从6000到100万或更大。这个界限是东谈主为公法的。一般将分子量小于6000的称为肽。不外这个界限不是完全的，如牛胰岛素分子量为5700，一般仍觉得是蛋白质。蛋白质煮沸凝固，而肽不凝固。较大的蛋白质如香烟花叶病毒，分子量达4000万。

四、蛋白质的水解

氨基酸是蛋白质的基本结构单元，这个发现是从蛋白质的水解得到的。蛋白质的水解主要有三种方法：

1.酸水解 用6MHCl或4MH2SO4，105℃回流20小时即可完全水解。酸水解不引起氨基酸的消旋，但色氨酸完全被杂乱，丝氨酸和苏氨酸部分杂乱，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如样品含有杂质，在酸水解历程中常产生腐黑质，使水解液变黑。用3mol/L对甲苯磺酸代替盐酸，得到色氨酸较多，可像丝氨酸和苏氨酸一样用外推法求其含量。

2.碱水解 用5MNaOH，水解10－20小时可水解完全。碱水解使氨基酸消旋，许多氨基酸被杂乱，但色氨酸不被杂乱。常用于测定色氨酸含量。可加入淀粉以驻守氧化。

3.酶水解 酶水解既不杂乱氨基酸，也不引起消旋。但酶水解时候长，反应不完全。一般用于部分水解，若要完全水解，需要用多种酶协同作用。

第二节 氨基酸 

一、氨基酸的结构与分类

（一）基本氨基酸

组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都适当通式，都有单字母和三字母缩写鲜艳。

按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳醇族氨基酸和杂环氨基酸。

1.脂肪族氨基酸 共15种。

侧链仅仅烃链：Gly， Ala， Val， Leu， Ile后三种带有支链，东谈主体不成合成，是必需氨基酸。

侧链含有羟基：Ser， Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起蹙迫作用。

侧链含硫原子：Cys， Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对守护蛋白质的高等结构有蹙迫意旨。半胱氨酸也经常出当今蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子未必参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。

侧链含有羧基：Asp（D）， Glu（E）

侧链含酰胺基：Asn（N）， Gln（Q）

侧链显碱性：Arg（R）， Lys（K）

2.芳醇族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe，F）和酪氨酸(Tyr，Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。

3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp，W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳醇族氨基酸都含苯环，都有紫外领受(280nm)。是以可通过测量蛋白质的紫外领受来测定蛋白质的含量。组氨酸亦然碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条目下是否带电与周围内环境关联。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是独一的仲氨基酸，是α-螺旋的杂乱者。

B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。

基本氨基酸也可按侧链极性分类：

非极性氨基酸：Ala， Val， Leu， Ile， Met， Phe， Trp， Pro共八种

极性不带电荷：Gly， Ser， Thr， Cys， Asn， Gln， Tyr共七种

带正电荷：Arg， Lys， His

带负电荷：Asp， Glu

（二）不常见的蛋白质氨基酸

某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰养殖而来的。也叫珍摄氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3，5-二碘酪氨酸。

（三）非蛋白质氨基酸

当然界中还有150多种不参与组成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的养殖物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是蹙迫的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。

二、氨基酸的性质

（一）物感性质

α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶神志，不错用来鉴别各式氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于酒精或乙醚中。

除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内罕见是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。

三个带苯环的氨基酸有紫外领受，F:257nm，ε=200; Y:275nm，ε=1400; W:280nm，ε=5600。浩荡蛋白质的紫外领受主若是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。

氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的时局存在。是以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表不雅解离常数按其酸性强度递降的端正，分离以K1’、K2’来示意。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK’值的算术平均值。

氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表不雅解离常数按酸性削弱的端正，以pK1’ 、pK2’ 、pK3’示意。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK’处的缓冲才略最强，pI处的缓冲才略最弱。

氨基酸的滴定弧线如图。

（二）化学性质

1.氨基的反应

（1）酰化

氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺。该反应在多肽合成中可用于保护氨基。

（2）与亚硝酸作用

氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反应，是以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速率较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解进度测定及氨基酸的定量。

（3）与醛反应

氨基酸的α-氨基能与醛类物资反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。氨基还不错与甲醛反应，生成羟甲基化合物。由于氨基酸在溶液中以偶极离子时局存在，是以不成用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定极端可用一般的酸碱指令剂指令，因而不错滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。

（4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应

α-氨基与PITC在弱碱性条目下形成相应的苯氨基硫甲酰养殖物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲养殖物（PTH-AA）。这些养殖物是无色的，可用层析法加以分离坚毅。这个反应起始为Edman用来坚毅蛋白质的N-终局氨基酸，在蛋白质的氨基酸端正分析方面占有蹙迫地位。

（5）磺酰化

氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。产物在酸性条目下(6NHCl)100℃也不杂乱，因此可用于氨基酸终局分析。DNS-氨基酸有强荧光，引发波长在360nm傍边，比较灵巧，可用于微量分析。

（6）与DNFB反应

氨基酸与2，4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。这一反应是定量更动的，产物黄色，可领受酸性100℃高温。该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸端正，也叫桑格尔试剂，当今应用于蛋白质N-终局测定。

（7）转氨反应

在转氨酶的催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应的酮酸。

2.羧基的反应

羧基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用，可加多羧基活性，如对硝基苯酯。将氨基保护以后，可与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯，在多肽合成顶用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，可脱去羧基，形成伯胺。

3茚三酮反应

氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，终末生成蓝色物资。而脯氨酸生成黄色化合物。证据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。

4.侧链的反应

丝氨酸、苏氨酸含羟基，能形成酯或苷。

半胱氨酸侧链巯基反应性高：

（1）二硫键(disulfide bond)

半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫键在形成蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都不错掀开二硫键。在筹谋蛋白质结构时，氧化剂过甲酸不错定量地间隔二硫键，生成相应的磺酸。还原剂如巯基酒精、巯基乙酸也能间隔二硫键，生成相应的巯基化合物。由于半胱氨酸中的巯基很不褂讪，极易氧化，因此利用还原剂间隔二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亚酰胺和对氯汞苯甲酸等试剂与巯基作用，把它保护起来，驻守它再行氧化。

（2）烷化

半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。

半胱氨酸与丫丙啶反应，生成带正电的侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。

（3）与重金属反应

极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。

5. 以下反应常用于氨基酸的磨练：

l   酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。

l  精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的坚毅。

l  酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色千里淀，加热后变红，称为米伦反应，是坚毅酚基的本性反应。

l  色氨酸中加入乙醛酸后再稳固加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于坚毅吲哚基。

在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质里面，因而反应很慢以致不反应。

三、色谱与氨基酸的分析分离

1.色谱（chromatography）的发展史

最早的层析实验是俄国植物学家Цвет在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。40年代出现了分派层析，50年代出现了气相色谱，60年代出现HPLC，80年代出现了超临界层析，90年代出现的超微量HPLC可分离ng级的样品。

2.色谱的分类：

按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等；

按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等；

按分离机制可分为吸附层析、分派层析、分子筛层析等

3.色谱的应用

可用于分离、制备、纯度坚毅等。

定性可通过保留值、内标、程序弧线等方法，定量一般用程序弧线法。

氨基酸的分析分离是测定蛋白质结构的基础。在分派层析和离子交换层析法启动应用于氨基酸因素分析之后，蛋白质结构的筹谋才取得了权贵的确立。当今这些方法已自动化。

氨基酸从强酸型离子交换柱的洗脱端正如下：

Asp，Thr，Ser，Glu，Pro，Gly，Ala，Cys，Val，Met，Ile，Leu，Tyr，Phe，Lys，His，(NH3)，Arg 

第三节  蛋白质的一级结构 

　蛋白质是生物大分子，具有昭着的结构头绪性，由低层到高层可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一、肽键和肽

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩水形成的共价键，称为肽键。在蛋白质分子中，氨基酸借肽键联接起来，形成肽链。

最约略的肽由两个氨基酸组成，称为二肽。含有三、四、五个氨基酸的肽分一名为三肽、四肽、五肽等。肽链中的氨基酸由于形成肽键时脱水，已不是竣工的氨基酸，是以称为残基。肽的定名是证据组成肽的氨基酸残基来深信的。一般从肽的氨基端启动，称为某氨基酰某氨基酰…某氨基酸。肽的书写亦然从氨基端启动。

肽键象酰胺键一样，由于键内原子处于共振景色而发达出较高的褂讪性。在肽键中C－N单键具有约40％双键性质，而C=O双键具有40％单键性质。这么就产生两个蹙迫闭幕：（1）肽键的亚氨基在pH 0-14的界限内莫得昭着的解离和质子化的倾向；（2）肽键中的C－N单键不成解放旋转，使蛋白质能折叠成各式三维构象。

除了蛋白质部分水解不错产生各式约略的多肽之外，当然界中还有长短不等的小肽，它们具有特殊的生理功能。

动植物细胞中含有一种三肽，称为谷胱甘肽，即δ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。因其含有巯基，故常以GSH来示意。它在体内的氧化还原历程中起蹙迫作用。脑啡肽是自然止痛剂。肌肉中的鹅肌肽是一个二肽，即β-丙氨酰组氨酸。肌肽可作为肌肉中的缓冲剂，缓冲肌肉产生的乳酸对pH的影响。一种抗菌素叫作念短杆菌酪肽，由12种氨基酸组成，其中有几种是D-氨基酸。这些自然肽中的非蛋白质氨基酸不错使其免遭蛋白酶水解。许多激素亦然多肽，如催产素、加压素、舒徐激肽等。

二、肽的理化性质

小肽的理化性质与氨基酸肖似。许多小肽还是结晶。晶体的熔点很高，证实是离子晶体，在水溶液中以偶极离子存在。肽键的亚氨基不明离，是以肽的酸碱性取决于肽的终局氨基、羧基和侧链上的基团。在长肽或蛋白质中，可解离的基团主若是侧链上的。肽中终局羧基的pK’比解放氨基酸的稍大，而终局氨基的pK’则稍小。侧链基团变化不大。

肽的滴定弧线和氨基酸的很相似。肽的等电点也不错证据它的pK’值深信。

一般小肽的旋光度等于各个氨基酸旋光度的总额，但较大的肽或蛋白质的旋光度不等于其组成氨基酸的旋光度的约略加和。

肽的化学性质和氨基酸一样，但有一些特殊的反应，如双缩脲反应。一般含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。利用这个反应不错测定蛋白质的含量。

 

三、一级结构的测定

（一）一级结构

蛋白质的一级结构是指肽链的氨基酸组成至极摆设端正。氨基酸序列是蛋白质分子结构的基础，它决定蛋白质的高等结构。一级结构可用氨基酸的三字母鲜艳或单字母鲜艳示意，从N-终局向C-终局书写。接纳三字母鲜艳时，氨基酸之间用连字符（－）离隔。

（二）测定身手

测定蛋白质的一级结构，要求样品必须是均一的（纯度大于97％）况且是已知分子量的蛋白质。一般的测定身手是：

1.通过终局分析深信蛋白质分子由几条肽链组成。

2.将每条肽链分开，并分离提纯。

 

3.肽链的一部分样品进行完全水解，测定其氨基酸组成和比例。

4.肽链的另一部分样品进行N终局和C终局的坚毅。

5.间隔肽链里面的二硫键。

6. 肽链用酶促或化学的部分水解方法降解成一套大小不等的肽段，并将各个肽段分离出来。

7.测定每个肽段的氨基酸端正。

8.从第二步得到的肽链样品再用另一种部分水解方法水解成另一套肽段，其断裂点与第五步不同。分离肽段并测序。比较两套肽段的氨基酸端正，证据其重叠部分勉强出统统这个词肽链的氨基酸端正。

9. 测定原本的多肽链中二硫键和酰胺基的位置。

（三）常用方法

1. 终局分析

（1）N终局

蛋白质的终局氨基与2，4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基蛋白质（DNP-蛋白质）。产物黄色，可领受酸性100℃高温。水解时，肽链断开，但DNP基并不零碎。DNP-氨基酸能溶于有机溶剂（如乙醚）中，这么可与其他氨基酸和ε-DNP赖氨酸分开。再经双向滤纸层析或柱层析，不错坚毅黄色的DNP氨基酸。

丹磺酰氯法是更灵巧的方法。蛋白质的终局氨基与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-蛋白质。DNS-氨基酸有强荧光，引发波长在360nm傍边，比DNFB法灵巧100倍。

目下应用最平常的是异硫氰酸苯酯(PITC)法。终局氨基与PITC在弱碱性条目下形成相应的苯氨基硫甲酰养殖物，后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲养殖物而从肽链上掉下来。产物可用气-液色谱法进行坚毅。这个方法最大的优点是剩下的肽链仍是竣工的，可依照此法重复测定重生的N终局氨基酸。当今还是有全自动的氨基酸端正分析仪，可测定含20个以上氨基酸的肽段的氨基酸端正。污点是不如丹磺酰氯灵巧，可与之结合使用。

N终局氨基酸也可用酶学方法即氨肽酶法测定。

（2）C终局

a) C终局氨基酸可用硼氢化锂还原生成相应的α氨基醇。肽链水解后，再用层析法坚毅。有断裂打扰。

b)另一个方法是肼解法。多肽与肼在无水条目下加热，不错断裂统统的肽键，除C终局氨基酸外，其他氨基酸都更动为相应的酰肼化合物。肼解下来的C终局氨基酸可用纸层析坚毅。精氨酸会变成鸟氨酸，半胱氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺被杂乱。

c) 也可用羧肽酶法坚毅。将蛋白质在pH 8.0， 30℃与羧肽酶一齐保温，按一定时候间隔取样，用纸层析测定开释出来的氨基酸，证据氨基酸的量与时候的关系，就不错知谈C终局氨基酸的摆设端正。羧肽酶A水撤消精氨酸、赖氨酸和脯氨酸外统统肽键，羧肽酶B水解精氨酸和赖氨酸。

2.二硫键的间隔和肽链的分离

一般情况下，蛋白质分子中肽链的数量应等于N终局氨基酸残基的数量，可证据终局分析来深信一种蛋白质由几条肽链组成。必须设法把这些肽链分离开来，然后测定每条肽链的氨基酸端正。如果这些肽链之间不是共价交联的，可用酸、碱、高浓度的盐或其他变性剂处理蛋白质，把肽链分开。如果肽链之间以二硫键交联，或肽链中含有链内二硫键，则必须用氧化或还原的方法将二硫键间隔。最普遍的方法是用过量的巯基酒精处理，然后用碘乙酸保护生成的半胱氨酸的巯基，驻守再行氧化。二硫键间隔后形成的个别肽链，可用纸层析、离子交换柱层析、电泳等方法进行分离。

3.肽链的完全水解和氨基酸组成的测定。

在测定氨基酸端正之前，需要知谈多肽链的氨基酸组成和比例。一般用酸水解，得到氨基酸夹杂物，再分离测定氨基酸。目下用氨基酸自动分析仪，2－4小时即可完成。

蛋白质的氨基酸组成，一般用每分子蛋白质中所含的氨基酸分子数示意。不同种类的蛋白质，其氨基酸组成出入很大。

4.肽链的部分水解和肽段的分离

当肽链的氨基酸组成及N终局和C终局已知后，随后的身手是肽链的部分水解。这是测序使命的过失身手。这一步浩荡用专一性很强的蛋白酶来完成。

最常用的是胰蛋白酶（trypsin），它有意水解赖氨酸和精氨酸的羧基形成的肽键，是以生成的肽段之一的C终局是赖氨酸或精氨酸。用丫丙啶处理，可加多酶切位点（半胱氨酸）；用马来酸酐（顺丁烯二酸酐）保护赖氨酸的侧链氨基，或用1，2-环己二酮修饰精氨酸的胍基，可减少酶切位点。

经常使用的还有糜蛋白酶，水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等疏水残基的羧基形成的肽键。其他疏水残基反应较慢。

用溴化氰处理，可断裂甲硫氨酸的羧基形成的肽键。水解后甲硫氨酸残基更动为C终局高丝氨酸残基。以上三种方法经常使用。

胃蛋白酶和嗜热菌蛋白酶。前者水解疏水残基之间的肽键，后者水解疏水残基的氨基形成的肽键。

金葡菌蛋白酶，又称谷氨酸蛋白酶或V8蛋白酶，水解谷氨酸和天冬氨酸的羧基形成的肽键，但受缓冲液影响。在醋酸缓冲液中只水解谷氨酸，在磷酸缓冲液中还可水解天冬氨酸。

梭状芽孢杆菌蛋白酶，水解精氨酸羧基形成的肽键，又称精氨酸蛋白酶。耐变性剂，可领受6M尿素2小时。可用于水解不易融解的蛋白。

凝血酶，水解Arg-Gly肽键。

羟胺可水解Asn-Gly，但Asn-Leu和 Asn-Ala也能部分裂解。

以上方法中，酶不成水解脯氨酸参与形成的肽键。

多肽部分水解后，降解成纵横交错的小肽段，可用层析或电泳加以分离提纯。经常用双向层析或电泳分离，再用茚三酮显色，所得的图谱称为肽指纹谱。

5.多肽链中氨基酸端正的测定

从多肽链中部分水解得到的肽段可用化学法或酶法测序，然后比较用不同方法赢得的两套肽段的氨基酸端正，证据它们相互重叠的部分，深信每个肽段的适当位置，勉强出统统这个词多肽链的氨基酸端正。

6.二硫键位置的深信

一般用蛋白酶水解带有二硫键的蛋白质，从部分水解产物等分离出含二硫键的肽段，再间隔二硫键，将两个肽段分离测序，再与统统这个词多肽链比较，即可深信二硫键的位置。常用胃蛋白酶，因其专一性低，生成的肽段小，容易分离和坚毅，况且可在酸性条目下作用（pH2），此时二硫键褂讪。肽段的分离可用对角线电泳，将夹杂物点到滤纸的中央，在pH6.5进行第一次电泳，然后用过甲酸蒸汽断裂二硫键，使含二硫键的肽段变成一双含半胱氨磺酸的肽段。将滤纸旋转90度后在沟通条目下进行第二次电泳，多数肽段迁徙率不变，处于对角线上，而含半胱氨磺酸的肽段因负电荷加多而偏离对角线。用茚三酮显色，分离，测序，与多肽链比较，即可深信二硫键位置。

四、多肽合成

多肽的东谈主工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定端正摆设的戒指合成，另一种是由一种或两种氨基酸团聚或共团聚。戒指合成的一个认确实进行接肽反应所需的试剂，能同期和其他官能团反应。因此在接肽以前必须起始将这些基团加以封锁或保护，肽键形成后再撤回保护基。这么每联接一个氨基酸残基都要经过几个身手，要得到较长的肽链就必须每步都有较高的产率。如果每一步反应产率都是90%，那么30次反应后总产率唯有4.24%。

保护基必须在接肽时起保护作用，在接肽后容易撤回，又不引起肽键断裂。最常用的氨基保护基Y是苄氧甲酰基，可用催化加氢或用金属钠在液氨中处理撤回。其他还有三苯甲基、叔丁氧甲酰基等，可用稀盐酸或乙酸在室温下撤回。

羧基保护基Z浩荡用烷基，如乙基，可在室温下皂化撤回。如用苄基，可用催化加氢撤回。

肽键不成自觉形成，常用缩合剂促进肽键形成。接肽用的缩合剂最灵验的是N，N’-二环己基碳二亚胺(DC CI)。DCCI从两个氨基酸分子中夺取一分子水，自身变为不溶的N，N’-二环己基脲，从反应液中千里淀出来，可过滤撤回。接肽反应除用缩合剂之外，还可用分离活化参加形成肽键的羧基和氨基的方法。羧基活化可用叠氮化物法和活化酯法（对硝基苯酯）等；氨基活化一般不需特殊技巧，浩荡在接肽时加入有机碱，如三乙胺，保证氨基在解放景色即可。

频年来固相多肽合成连忙发展。在固趋附成中，肽链的渐渐延长是在不溶的聚苯乙烯树脂小圆珠上进行的。合成多肽的羧基端先和氯甲基聚苯乙烯树脂反应，形成苄酯。第二个氨基酸的氨基用叔丁氧甲酰基保护后，以DCCI为缩合剂，接在第一个氨基酸的氨基上。重复这个方法，可使肽链按一定端正延长。终末把树脂悬浮在无水三氟乙酸中，通入干燥HBr，使多肽与树脂分离，同期撤回保护基。统统这个词合成历程当今还是不错在自动化固相多肽合成仪上进行。平均合成每个肽键只需三小时。此法可用于医药工业。东谈主工合成的催产素莫得混杂的加压素，比索要的自然药品好。还是见效合成含124个残基的蛋白。

第四节  蛋白质的高等结构 

　蛋白质的多肽链并不是线形伸展的，而是按一定形势折叠盘绕成特有的空间结构。蛋白质的三维构象，也称空间结构或高等结构，是指蛋白质分子华夏子和基团在三维空间上的摆设、漫衍及肽链的走向。高等结构是蛋白质发达其生物功能或活性所必须的，包括二级、三级和四级结构。Primary structure， secondary， tertiary， quaternary structure

一、关联意见

1. 构型configration与构象conformation

构型指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向，构型的改造必须通过共价键的断裂。构象是指这些取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构，构象的改造不触及共价键的改造。

2. 二面角

因为肽键不成解放旋转，是以肽键的四个原子和与之衔接的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面。肽平面内的C=O与N－H呈反式摆设，各原子间的键长和键角都是固定的。肽链可看作由一系列刚性的肽平面通过α碳原子联接起来的长链，主链的构象即是由肽平面之间的角度决定的。主链上唯有α碳原子联接的两个键是单键，可解放旋转。绕Cα－N1旋转的角称Φ，而绕Cα－C2旋转的角称Ψ。这两个角称为二面角。公法当旋转键两侧的肽链成顺式时为0度。取值界限是正负180度，当二面角都是180度时肽链完全伸展。由于空间位阻，履行的取值界限是很有限的。

二、二级结构

（一）二级结构是肽链的空间走向

蛋白质的二级结构是指肽链主链的空间走向（折叠和盘绕形势），是有公法重复的构象。肽链主链具有重复结构，其中氨基是氢键供体，羰基是氢键受体。通过形成链内或链间氢键不错使肽链卷周折叠形成各式二级结构单元。复杂的蛋白质分子结构，就由这些比较约略的二级结构单元进一步组合而成。

（二）肽链卷周折叠形成四种二级结构单元

1.α螺旋(α-helix) α螺旋模子是Pauling和Corey等筹谋α-角蛋白时于1951年刻薄的。角蛋白是动物的不溶性纤维状蛋白，是由动物的表皮养殖而来的。它包括皮肤的表皮以及毛发、鳞、羽、甲、蹄、角、丝等。角蛋白可分为两类，一类是α角蛋白，胱氨酸含量丰富，如角、甲、蹄的蛋白胱氨酸含量高达22％；另一类是β角蛋白，不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸的含量很高，蚕丝丝心蛋白就属于这一类。α角蛋白，如头发，泄露于干冷环境中险些不错伸长一倍，冷却干燥后又收缩到原本长度。β角蛋白则无此变化。

α角蛋白的X射线衍射图案极其相似，沿长轴方针都有一个大周期结构或重复单元，其长度为5－5.5埃。Pauling等接洽到肽平濒临多肽链构象的限制作用，野心了多肽链折叠的各式可能模子，发现其中一种α螺旋模子能很好地证实α角蛋白的X射线衍射图案中的5－5.5埃重复单元。在这个模子中，每隔3.6个氨基酸残基螺旋高潮一圈，相配于朝上平移5.4埃。螺旋的直径是11埃。螺旋高潮时，每个氨基酸残基沿轴旋转100°，朝上平移1.5埃，比完全伸展的构象压缩2.4倍。这与衍射图案中的小周期完全一致。其二面角Φ=-57度，Ψ=-48度。在α螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向险些与中心轴平行。氢键是由肽键中氮原子上的氢与其N端第四个羰基上的氧之间形成的。α螺旋的结构允许统统的肽键都参与链内氢键的形成，因此相配褂讪。α-螺旋由氢键组成一个封锁环，其中包括三个残基，共13个原子，称为3.613（n=3）螺旋。

由L型氨基酸组成的多肽链不错卷曲成右手螺旋，也可卷曲成左手螺旋，但右手螺旋比较褂讪。因为在左手螺旋中β碳与羰基过于接近，不褂讪。在自然蛋白质中，险些统统α螺旋都是右手螺旋。只在嗜热菌蛋白酶中发现一圈左手螺旋。在α角蛋白中，3或7个α螺旋不错相互拧在一齐，形成三股或七股的螺旋索，相互以二硫键交联在一齐。α螺旋不仅是α角蛋白的主要构象，在其他纤维蛋白和球状蛋白中也平常存在，是一种常见的二级结构。

α螺旋是一种不合称的分子结构，具有旋光才略。α螺旋的比旋不等于其中氨基酸比旋的约略加和，因为它的旋光性是各个氨基酸的不合称因素和构象自身不合称因素的总响应。自然α螺旋的不合称因素引起偏振面向右旋转。利用α螺旋的旋光性，不错测定它的相对含量。

一条肽链能否形成α螺旋，以及螺旋的褂讪性如何，与其一级结构有极大关系。脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，况且Cα－N键不成旋转，是以是α螺旋的杂乱者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个“结节”。此外，侧链带电荷及侧链基团过大的氨基酸不易形成α螺旋，甘氨酸由于侧链太小，构象不褂讪，亦然α螺旋的杂乱者。

证据各式残基的本性，不错展望蛋白质的二级结构。目下常见的展望方法有Chou-Fasman法、GOR法、Lim法等，都是证据统计信息进行展望的。如果二级结构的展望见效力大于80％，就不错用来展望高等结构，但目下只可达到70％傍边。Chou-Fasman法比较直不雅，与二级结构形成的履行历程接近，但见效力不高。

Chou-Fasman法证据各个氨基酸在一些已知结构的蛋白质中的发达，按构象参数Pα(示意形成α螺旋的才略) 由大到小将他们分为六组，循序为：

最强的形成者(Hα)：Glu、Met、Ala、Leu

中等的形成者(hα)：Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val

很弱的形成者(Iα)：Asp、His

中立者(iα)：Cys、Ser、Thr、Arg

较弱的杂乱者(bα)：Asn、Tyr

最强的杂乱者(Bα)：Gly、Pro

如肽链中6个连气儿的残基中有4个hα即可形成核心，然后向两侧延长，遭遇四肽杂乱者时中止。形成α螺旋时有协同性，即一朝形成核心，其它残基就容易加入。

2.β-折叠（β-pleated sheet） β-折叠也叫β-片层，在β-角蛋白如蚕丝丝心蛋白中含量丰富。其X射线衍射图案与α-角蛋白拉伸后的图案很相似。在此结构中，肽链较为伸展，若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行摆设，相邻主链骨架之间靠氢键维系。氢键与链的长轴接近垂直。为形成最多的氢键，幸免相邻侧链间的空间勤奋，锯齿状的主链骨架必须作一定的折叠(φ=－139°，ψ=＋135°)，以形成一个折叠的片层。侧链轮流位于片层的上方和下方，与片层垂直。

β折叠有两种类型，一种是平行式，即统统肽链的氨基端在归拢端；另一种是反平行式，即统统肽链的氨基端按正反方针轮流摆设。从能量上看，反平行式更为褂讪。丝心蛋白和多聚甘氨酸是反平行，拉伸α角蛋白形成的β角蛋白是平行式。反平行式的重复距离是7.0埃（两个残基），平行式是6.5埃。

在丝心蛋白中，每隔一个氨基酸即是甘氨酸，统统在片层的一面都是氢原子；在另一面，侧链主若是甲基，因为除甘氨酸外，丙氨酸是主要因素。如果肽链中侧链过大，并带有同种电荷，则不成形成β折叠。拉伸后的α角蛋白之是以不褂讪，容易规复，即是因为侧链体积大，电荷高。

3.β转角 β转角使肽链形成约180°的反转，第一个氨基酸的羰基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。这种结构在球状蛋白中平常存在，可占全部残基的1/4。多位于球状蛋白的名义，空间位阻较小处。又分为Ⅰ型、Ⅱ型与III型。

4.无规卷曲 指莫得一定例律的松散肽链结构。此结构看来零七八碎，但对一种特定蛋白又是深信的，而不是松驰的。在球状蛋白中含有多数无规卷曲，倾向于产生球状构象。这种结构有高度的特异性，与生物活性密切联系，对外界的理化因子极为明锐。酶的活性中心往往位于无规卷曲中。

除以上常见二级结构单元外，还有其他新发现的结构，如Ω环，由10个残基组成，象希腊字母Ω。

5.超二级结构

相邻的二级结构单元可组合在一齐，相互作用，形成有公法，在空间上能辨别的二级结构组合体，充任三级结构的构件，称为超二级结构。常见的有三种：

αα：由两股或三股右手α螺旋相互缠绕形成的左手超螺旋，重复距离约为140埃。由于超螺旋，与清静的α螺旋略有偏差。

βαβ：β折叠之间由α螺旋或无规卷曲联接。

βββ：由一级结构上连气儿的反平行β折叠通过紧凑的β转角联接而成。包括β周折和回形拓扑。

三、蛋白质的三级结构

三级结构是指多肽链中统统原子和基团的构象。它是在二级结构的基础上进一步盘周折叠形成的，包括统统主链和侧链的结构。哺乳动物肌肉中的肌红蛋白统统这个词分子由一条肽链盘绕成一个中空的球状结构，全链共有8段α螺旋，各段之间以无规卷曲衔接。在α螺旋肽段间的空穴中有一个血红素基团。统统具有高度生物学活性的蛋白质险些都是球状蛋白。三级结构是蛋白质阐扬生物活性所必须的。

在三级结构中，多肽链的盘周折叠是由分子中各氨基酸残基的侧链相互作用来守护的。二硫键是守护三级结构独一的一种共价键，能把肽链的不同区段平定地联接在一齐，而疏水性较强的氨基酸则借疏水力和范德华力蚁合成追究的疏水核，有极性的残基以氢键和盐键相结合。在水溶性蛋白中，极性基团漫衍在外侧，与水形成氢键，使蛋白溶于水。这些非共价键固然较轻微，但数量弘大，因此仍然是守护三级结构的主要力量。

较大蛋白的三级结构往往由几个相对清静的三维实体组成，这些三维实体称为结构域。结构域是在三级结构与超二级结构之间的一个组织头绪。一条长的多肽链，可先折叠成几个相对清静的结构域，再缔合成三级结构。这在能源学上比凯旋折叠更为合理。

结构域在功能上也有其意旨。结构域常有相对清静的生理功能，如一些要分泌到细胞外的蛋白，其信号肽（负责使蛋白通过细胞膜）就组成一个结构域。此外，还有与残基修饰关联的结构域、与酶原激活关联的结构域等。各结构域之间不绝唯有一段肽链衔接，称为搭钮区。搭钮区柔性较强，使结构域之间容易发生相对认识，是以酶的活性中心常位于结构域之间。小蛋白多由一个结构域组成，由多个结构域组成的蛋白一般分子量大，结构复杂。

四、蛋白质的四级结构

由两条或两条以上肽链通过非共价键组成的蛋白质称为寡聚蛋白。其中每一条多肽链称为亚基，每个亚基都有我方的一、二、三级结构。亚基单独存在时无生物活性，唯有相互团聚成特定构象时才具有竣工的生物活性。四级结构即是各个亚基在寡聚蛋白的自然构象中空间上的摆设形势。胰岛素可形成二、六聚体，但不是其功能单元，是以不是寡聚蛋白。判断程序是将阐扬生物功能的最小单元作为一个分子。

最约略的寡聚蛋白是血红蛋白。它是由两条α链和两条β链组成的四聚体，分子量65000。分子外形近似球状，每个亚基都和肌红蛋白肖似。血红蛋白与氧结合时，α和β链都发生了动弹，引起四个亚基间的斗殴点上的变化。两个α亚基相互接近，两个β亚基则离开。

当酸、热或高浓度的尿素、胍等变性因子作用于寡聚蛋白时，后者会发生构象变化。这种变化可分为两步：起始是亚基相互解离，然后分开的亚基伸展而成无规线团。如着重处理，可将寡聚蛋白的亚基间隔，而不杂乱其三级结构。如血红蛋白可用盐解离成两个半分子，即两个α、β亚基。当透析撤回过量的盐后，分开的亚基又可再行结合而恢回素性。如果处理条目浓烈，则亚基的多肽链完全伸开。这么要复兴自然构象虽很认真，但有些寡聚蛋白仍可复兴。如醛缩酶经酸处理后，其4个亚基完全伸展成无规卷曲，当pH复兴到7傍边时，又可复兴如初。这证实一级结构公法了亚基间的结合形势，四级结构的形成也背叛“自我装置”的原则。

五、结构例如

（一）纤维状蛋白

角蛋白

角蛋白是动物的不溶性纤维状蛋白，是由动物的表皮养殖而来的。它包括皮肤的表皮以及毛发、鳞、羽、甲、蹄、角、丝等。角蛋白可分为两类，一类是α角蛋白，胱氨酸含量丰富，如角、甲、蹄的蛋白胱氨酸含量高达22％；另一类是β角蛋白，不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸的含量很高，蚕丝丝心蛋白就属于这一类。α角蛋白，如头发，泄露于干冷环境中险些不错伸长一倍，冷却干燥后又收缩到原本长度。β角蛋白则无此变化。

头发主若是由α角蛋白组成的。三股右手螺旋形成左手超螺旋，称为原纤维，直径2纳米。原纤维再摆设成“9＋2”的电缆式结构，称为微纤维，直径8纳米。成百根微纤维结合成不公法的纤维束，称大纤维，直径200纳米。头发周围是鳞状细胞，中间是皮层细胞。皮层细胞的直径是20微米，是由许多大纤维沿轴向平行摆设而成的。

胶原

胶原是动物体内含量最丰富的结构蛋白，组成皮肤、骨胳、软骨、肌腱、牙齿的主要纤维因素。胶原共有4种，结构相似，都由原胶原组成。其一级结构中甘氨酸占1/3，脯氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸含量也较高。赖氨酸可用来结合糖基。原胶原是一个三股的螺旋杆，是由三股特殊的左手螺旋组成的右手超螺旋。这种螺旋的形成是由于多数的脯氨酸和甘氨酸酿成的。羟脯氨酸和羟赖氨酸的羟基也参与形成氢键，起着褂讪这种结构的作用。羟脯氨酸和羟赖氨酸都是蛋白合成后经羟化酶催化而羟化的。在胶原中每隔2个残基有一个甘氨酸，唯有处于甘氨酸氨基端的脯氨酸才能被羟化。羟化是在脯氨酰羟化酶的催化下进行的，这个酶需要维生素C使其活性中心的铁原子保持亚铁景色。枯竭维生素C会使羟化不完全，胶原熔点低，不成正常形成纤维，酿成皮肤毁伤和血管脆裂，引起出血、溃烂，即坏血病。是以维生素C又叫抗坏血酸。

成纤维细胞合成原胶原的前体，并分泌到结缔组织的细胞外空间，形成超螺旋结构，再经酶切，即成原胶原。原胶原之间平行摆设，相互错开1/4，组成胶原的基本结构。一个原胶原的头和另一个原胶原的尾之间有40纳米的闲暇，其中填充磷酸钙，即骨的无机因素。

胶原的特殊的结构和组成使它不受一般蛋白酶的水解，但可被胶原酶水解。在变态的蝌蚪的尾鳍中就含有这种酶。

3.弹性蛋白

能伸长到原本长度的几倍，并可很快恢规复来长度。在韧带、血管壁等处含量较大。

含1/3的甘氨酸，脯氨酸和赖氨酸也较多。羟脯氨酸和羟赖氨酸含量很少。弹性蛋白形成的螺旋由两种区段组成，一种是富含甘氨酸、脯氨酸和缬氨酸的左手螺旋，一种是富含丙氨酸和赖氨酸的右手α螺旋。赖氨酸之间形成锁链素或赖氨酰正亮氨酸，使链间发生交联，具有很大的弹性。因为锁链素可联接二、三或四条肽链，形成网状结构，是以弹性蛋白可向各个方针作可逆伸展。

4.肌球蛋白和肌动蛋白

两种可溶性纤维蛋白，组成肌肉的主要因素。前者组成粗丝，后者组成细丝。细丝沿粗丝的滑动导致肌肉的伸缩，引起肌体动作。这一历程需要其它物资的参与和ATP供能。

（二）球状蛋白

1. 肌红蛋白

肌肉顶用来储存氧。海洋哺乳动物的肌肉中含多数肌红蛋白，因而可万古候潜水。抹香鲸每千克肌肉中含80克肌红蛋白，比东谈主高10倍，是以其肌肉呈棕色。

分子量16700，单结构域。由8段α螺旋组成一个球状结构，亲水基团多在外层。血红素辅基位于一个疏水洞穴中，这么可幸免其亚铁离子被氧化。亚铁离子与卟啉形成4个配位键，第五个配位键与93位组氨酸结合，空余的一个配位键可与氧可逆结合。其氧合弧线为双弧线。

2.血红蛋白

由4个亚基组成一个四面体构型，每个亚基的三级结构都与肌红蛋白相似，但一级结构出入较大。成东谈主主若是HbA，由两个α亚基和两个β亚基组成，两个β亚基之间有一个DPG（二磷酸甘油酸），它与β亚基形成6个盐键，对血红蛋白的四级结构起着褂讪的作用。因为其结构褂讪，是以不易与氧结合。当一个亚基与氧结合后，会引起四级结构的变化，使其它亚基对氧的亲和力加多，结合加速。反之，一个亚基与氧分离后，其它亚基也易于解离。是以血红蛋白是变构蛋白，其氧合弧线是S形弧线，只消氧分压有一个较小的变化即可引起氧迷漫度的较大改造。这成心于输送氧，肺中的氧分压只需比组织中稍稍高一些，血红蛋白就不错完成运氧使命。

第五节  蛋白质结构与功能的关系 

蛋白质多种千般的生物功能是以其化学组成和极其复杂的结构为基础的。这不仅需要一定的结构还需要一定的空间构象。蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围环境，因此筹谋一级结构与功能的关系是十分蹙迫的。

一、蛋白质一级结构与功能的关系

（一）种属差异

对不同机体中发达归拢功能的蛋白质的一级结构进行注重比较，发现种属差异十分昭着。例如比较各式哺乳动物、鸟类和鱼类等胰岛素的一级结构，发现它们都是由51个氨基酸组成的，其摆设端正大体沟通但有隐微诀别。不同种属的胰岛素其差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨基酸残基。证实这四个氨基酸残基对生物活性并不起决定作用。起决定作用的是其一级结构中不变的部分。有24个氨基酸永远不变，为不同种属所共有。如两条链中的6个半胱氨酸残基的位置永远不变，证实不同种属的胰岛素分子中AB链之间有共同的联接形势，三对二硫键对守护高等结构起着蹙迫作用。其他一些不变的残基绝大多数黑白极性氨基酸，对高等结构起着褂讪作用。

对不同种属的细胞色素C的筹谋一样指出具有同种功能的蛋白质在结构上的相似性。细胞色素C平常存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种含血红素辅基的单链蛋白，由124个残基组成，在生物氧化反应中起蹙迫作用。对100个种属的细胞色素C的一级结构进行了分析，发现亲缘关系越近，其结构越相似。东谈主与黑猩猩、猴、狗、金枪鱼、飞蛾和酵母的细胞色素C比较，其不同的氨基酸残基数循序为0、1、10、21、31、44。细胞色素C的氨基酸端正分析贵府还是用来查对各个物种之间的分类学关系，以及画图进化树。证据进化树不仅不错筹谋从单细胞到多细胞的生物进化历程，还不错低能估量各式生物的分化时候。

（二）分子病

蛋白质分子一级结构的改造有可能引起其生物功能的权贵变化，以致引起疾病。这种怡悦称为分子病。凸起的例子是镰刀型贫血病。这种病是由于病东谈主血红蛋白β链第六位谷氨酸突变为缬氨酸，这个氨基酸位于分子名义，在缺氧时引起血红蛋白线性凝集，使红细胞容易闹翻，发生溶血。血红蛋白分子中共有574个残基，其中2个残基的变化导致严重后果，证实蛋白质结构与功能有密切关系。

用氰酸钾处理突变的血红蛋白(HbS)，使其N端缬氨酸的α氨基酰胺化，可缓解病情。因为这么可去掉一个正电荷，与和二氧化碳结合的血红蛋白相似，不会凝华。当今正寻找低毒试剂用以救济。

（三）共价修饰

对蛋白质一级结构进行共价修饰，也可改造其功能。如在激素调整历程中，常发生可逆磷酸化，以改造酶的活性。

（四）一级结构的断裂

一级结构的断裂可引起蛋白质活性的巨大变化。如酶原的激活和凝血历程等。

凝血是一个十分复杂的历程。起始是凝血因子XII被血管内皮毁伤处带较多负电荷的胶原激活，然后通过一系列连气儿反应，激活凝血酶原，产生有活性的凝血酶。凝血酶从纤维蛋白中切除4个酸性肽段，减少分子中的负电荷，使其变成不溶性的纤维蛋白，纤维蛋白再相互团聚成网状结构，终末形成血凝块，堵塞血管的闹翻部位。

证据激活凝血因子X的蹊径，可分为内源蹊径和外助蹊径。前者唯有血浆因子参与，后者还有血浆外的组织因子参与，一般是机体组织受损时开释的。内源蹊径中凝血因子XII被血管内皮毁伤处带较多负电荷的胶原纤维激活，也可被玻璃、陶土、棉纱等异物激活。凝血因子XIIa激活凝血因子XI，此时斗殴活化阶段完成，反应转移到血小板名义进行，称为磷脂胶粒反应阶段，产生凝血因子Xa，最终激活凝血酶。终末一个阶段是凝胶生成阶段，产生凝块。

二、蛋白质的变构怡悦－高等结构变化对功能的影响

有些小分子物资（配基）可专一地与蛋白质可逆结合，使蛋白质的结构和功能发生变化，这种怡悦称为变构怡悦。变构怡悦与蛋白质的生理功能有密切估量。如血红蛋白在输送氧气时，就有变构怡悦发生。

血红蛋白是四聚体，每个亚基含一个血红素辅基。血红素中的二价铁原子能与氧可逆结合，并保持铁的价数不变。影响血红蛋白氧的迷漫百分数的主要因素是氧分压和血液pH值。迷漫度与氧分压的关系呈S形弧线，而单亚基的肌红蛋白则为约略的双弧线。S形弧线证实，第一个亚基与氧结合后加多其余亚基对氧的亲和力，而第二、第三个亚基与氧结合一样加多剩下亚基对氧的亲和力。第四个亚基对氧的亲和力是第一个亚基的300多倍。反之，当氧分压裁减时，一个氧分子从完全氧和的血红蛋白中解离出来以后，将加速以后的氧分子的开释。

血红蛋白在一定的氧分压下，氧的迷漫百分数随pH升高而加多。其原因是当血红蛋白与氧结合时，由于亚基的相互关系改造而发生解离，每结合一分子氧，开释一个质子。pH对氧-血红蛋白的均衡影响称为波尔(Bohr)效应。由于波尔效应，血红蛋白除输送氧之外，还有缓冲血液pH值的作用。

HbO2+H++CO2=HbH+CO2+O2

氧合弧线也受到温度的影响。温度升高会使P50（一半血红蛋白被氧迷漫时的氧分压）升高，即亲和力削弱。是以鱼类在温度升高时会缺氧，是由于水中氧分压的裁减和血红蛋白对氧亲和力的削弱双重作用的闭幕。

氧的S型弧线结合和波尔效应使血红蛋白的输氧才略达到最高。血红蛋白可在较窄的氧分压界限内完成输氧功能，使机体内氧水平不会发生很大升沉。血红蛋白的变构怡悦使它具有上述优胜性。

第六节  蛋白质的性质 

一、蛋白质的分子量测定

（一）证据化学组成测定最低分子量

用化学分析方法测出蛋白质中某一微量元素的含量，并假定分子中唯有一个这种元素的原子，就不错算计出蛋白质的最低分子量。例如，肌红蛋白含铁0.335%，其最低分子量可依下式算计：

最低分子量＝铁的原子量÷铁的百分含量×100

算计闭幕为16700，与其他方法测定闭幕极为接近，可见肌红蛋白中只含一个铁原子。委果分子量是最低原子量的n倍，n是蛋白质中铁原子的数量，肌红蛋白n＝1。血红蛋白铁含量亦然0.335%，最低分子量亦然16700，因为含4个铁原子，是以n＝4，因此其委果分子量为66800。未必蛋白质分子中某种氨基酸含量很少，也可用这种方法算计最低分子量。如牛血雪白蛋白含色氨酸0.58%，最低分子量为35200，用其他方法测得分子量为69000，是以其分子中含两个色氨酸。最低分子量唯有与其他方法配合才能深信委果分子量。

（二）浸透压法

在理念念溶液中，浸透压是浓度的线性函数，而与溶质的神志无关。是以可用浸透压算计蛋白质的分子量。但是履行的高分子溶液与理念念溶液有较大偏差，当蛋白质浓度不大时，可用以下公式算计：

M=RT/lim(Π/C)

其中R是气体常数(0.082)，T是完全温度，Π是浸透压（以大气压计），浓度单元是g/L。测定时需测定几个不同浓度的浸透压，以Π/C对C作图并外推寻出C为零时的Π/C值，带入公式求出分子量。此方法约略准确，与蛋白质的神志和水化进度无关，但要求样品均一，否则测定闭幕是样品中各式蛋白的平均分子量。

（三）千里降分析法

蛋白质在溶液中受到强盛离心力作用时，如其密度大于溶液密度，就会千里降。用超速离情绪（每分钟6－8万转）测定蛋白质的分子量有两种方法：千里减慢度法和千里降均衡法。

1.千里减慢度法 离心时，蛋白质移动，产生界面，界面的移动可用适当的光学系统不雅察和拍照。当离心力与溶剂的摩擦阻力均衡时，单元离心场强度的千里减慢度为定值，称为千里降总共。蛋白质的千里降总共（常用S20，w示意）介于1×10-13到200×10-13秒，1×10-13秒称为一个飘浮单元或斯维德贝格单元。蛋白质的千里降总共与分子神志关联，是以测定分子量时还要测定关联分子神志的参数，如扩散总共。可用以下公式算计：

M=RTs÷D(1－Vρ)

其中D是扩散总共，V是蛋白质的偏微分比容，ρ是溶剂的密度。偏微分比容的界说是：当加入1克干物资于无穷大体积的溶剂中时，溶液的体积增量。蛋白质溶于水的偏微分比容约为0.74立方厘米每克。为赢得准确闭幕，s和D的值应外推到无穷稀释。其中的R是气体常数，在接纳厘米.克.秒制时，等于8.314×107尔格/秒。

千里降分析还可坚毅蛋白均一性。纯蛋白唯有一个界面，在千里降分析图形上唯有一个峰。

2.千里降均衡法 在离心历程中，外围高浓度区的蛋白质向中心扩散，如转速较低，二者可达到褂讪均衡。此时测定离心管中不同区域的蛋白浓度，可按下式算计分子量：

M=2RTln(C2/C1)÷[ω2(1－Vρ)(x22－x12)]

其中C2和C1是离轴心距离为x2和x1时的蛋白质浓度。千里降均衡法的优点是不需要扩散总共，且离心速率较低（8000－20000转每分）。但要达到均衡不绝需要几天时候。

（四）分子排阻层析法

层析柱中填充凝胶颗粒，凝胶的网格大小可通过交联剂含量戒指。小分子物资可进上钩格中，流出慢；大分子被排阻在颗粒外，流经距离短，流出快。此方法较约略，但与分子神志关联。测分子量时，程序蛋白的分子神志应与待测蛋白沟通。

lgM＝K1－K2 Ve

其中Ve是洗脱体积，即从加样到出峰时流出的体积，K1和K2是常数，随实验条目而定。

（五）SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳

蛋白质电泳时的迁徙率与其所带净电荷、分子大小和神志关联，加入SDS后，每克蛋白可结合1.4克SDS，将原有电荷隐匿，况且使分子变成棒状。由于凝胶的分子筛效应，相对迁徙率μR与分子量有如下关系：

lgM=K1－K2μR

其中K1和K2是与试验条目关联的常数。用已知分子量的程序蛋白作程序弧线，即可求出未知蛋白的分子量。有些蛋白不稳当接纳这个方法，如带电荷较多的（组蛋白），带较大辅基的（糖蛋白），结构特殊的（胶原）等。

二、蛋白质的酸碱性

蛋白质是两性电解质，分子中的可解离基团主若是侧链基团，也包括终局氨基和羧基。蛋白质也有等电点，即所带净电荷为零的pH值。多数蛋白等电点为中性偏酸，约5傍边。偏酸的如胃蛋白酶，等电点为1傍边；偏碱的如鱼精蛋白，约为12。

蛋白质在等电点时净电荷为零，因此莫得同种电荷的扼杀，是以不褂讪，融解度最小，易蚁合千里淀。同期其粘度、浸透性、彭胀性以及导电才略均为最小。

自然球状蛋白的可解离基团大部分可被滴定，因为球状蛋白的极性侧链基团大都漫衍在分子名义。有些蛋白的部分可解离基团不成被滴定，可能是由于埋藏在分子里面或参与氢键形成。通过滴定发现可解离基团的pK’值与相应氨基酸中很接近，但不完全沟通，这是由于受到相近带电基团的影响。

蛋白质的滴定弧线神志和等电点在有中性盐存在的情况下，不错发生昭着的变化。这是由于分子中的某些解离基团不错与中性盐中的阳离子如钙、镁或阴离子如氯、磷酸根等相结合，因此不雅察到的等电点在一定进度上决定于介质中的离子组成。莫得其他盐类存鄙人，蛋白质质子供体解离出的质子与质子受体结合的质子数很是时的pH称为等离子点。等离子点对每种蛋白质是一个常数。

各式蛋白的等电点不同，在归拢pH时所带电荷不同，在一电场作用下移动的方针和速率也不同，是以可用电泳来分离提纯蛋白质。

三、蛋白质的胶体性质

蛋白质是大分子，在水溶液中的颗粒直径在1－100纳米之间，是一种分子胶体，具有胶体溶液的性质，如布朗认识、丁达尔怡悦、电泳、不成透过半透膜及吸附才略等。利用半透膜如玻璃纸、火胶棉、羊皮纸等可分离纯化蛋白质，称为透析。蛋白质有较大的名义积，对许多物资有吸附才略。多数球状蛋白名义漫衍有好多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白溶于水，又可隔断蛋白，使其不易千里淀。一般每克蛋白可吸附0.3到0.5克水。分子名义的可解离基团带沟通电荷时，可与周围的反离子组成褂讪的双电层，加多蛋白质的褂讪性。蛋白质能形成褂讪胶体的另一个原因是不在等电点时具有同种电荷，相互扼杀。因此在等电点时易千里淀。

四、蛋白质的变性(denaturation)

1.界说：

自然蛋白因受物理或化学因素影响，高等结构遭到杂乱，致使其理化性质和生物功能发生改造，但并不导致一级结构的改造，这种怡悦称为变性，变性后的蛋白称为变性蛋白。二硫键的改造引起的失活可看作变性。

能使蛋白变性的因素好多，如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈回荡或搅动等。但不同蛋白对各式因素的明锐性不同。

2.发达：

蛋白质变性后分子性质改造，粘度升高，融解度裁减，结晶才略丧失，旋光度和红外、紫外光谱均发生变化。

变性蛋白易被水解，即消化率高潮。同期包埋在分子里面的可反应基团暴高慢来，反应性加多。

蛋白质变性后失去生物活性，抗原性也发生改造。

这些变化的原因主若是高等结构的改造。氢键等次级键被杂乱，肽链松散，变为无规卷曲。由于其一级结构不变，是以如果变性条目不是过于剧烈，在适当条目下还不错复兴功能。如胃蛋白酶加热至80－90℃时，失去活性，降温至37℃，又可恢回生力，称为复性（renaturation）。但跟着变性时候的加多，条目加重、变性进度也加深，就达到不可逆的变性。

3.影响因素

1)温度：多数酶在60℃以上启动变性，热变性浩荡是不可逆的，少数酶在pH6以下变性时不发生二硫键交换，仍可复性。多数酶在低温下褂讪，但有些酶在低温下会钝化，其中有些酶的钝化是不可逆的。如固氮酶的铁蛋白在0－1℃下15小时就会失活一个可能的原因是寡聚蛋鹤发生解聚如TMV的丙酮酸羧化酶。

2)pH：酶一般在pH 4－10界限较褂讪。当pH卓著pK几个单元时，一些蛋白里面基团可能会翻转到名义，酿成变性。如血红蛋白中的组氨酸在低pH下会出当今名义。

3)有机溶剂：能杂乱氢键，削弱疏水键，还能裁减介电常数，使分子内斥力加多，酿成肽链伸展、变性。

4 胍、尿素等：杂乱氢键和疏水键。硫氰酸胍比盐酸胍效果好。

5)某些盐类：盐溶效应强的盐类，如氯化钙、硫氰酸钾等，有变性作用，可能是与蛋白里面基团或溶剂相互作用的闭幕。

6)名义活性剂：如SDS-、CTAB+、triton等，triton因为不带电荷，是以比较温情，经常用来破灭病毒。

4.变性蛋白的构象

胍和尿素酿成的变性一般生成无规卷曲，如果二硫键被杂乱，就成为线性结构。胍的变性作用最透澈。热变性和酸、碱酿成的变性经常保留部分追究构象，可被胍杂乱。高浓度有机溶剂变性时可能发生螺旋度高潮，称为重构造变性。

5.复性

证据蛋白质结构与变性进度和复性条目不同，复性会有不同闭幕。未必不错完全复性，复兴统统活力；未必大部分复性，但保留特地区；有些蛋白结构复杂，有多种折叠蹊径，若无适当方法，会生成夹杂物。

6.变性的驻守和利用

筹谋蛋白质的变性，可采用某些秩序驻守变性，如添加明胶、树胶、酶的底物和阻扰剂、辅基、金属离子、盐类、缓冲液、糖类等，可阻扰变性作用。但有些酶在有底物时会裁减热褂讪性。未必有机溶剂也可起褂讪作用，如猪心苹果酸脱氢酶，在25℃下保温30分钟，酶活为50％；加入70％甘油后，经一样处理，活力为109％。

变性怡悦也可加以利用，如用酒精消毒，即是利用酒精的变性作用来杀菌。在提纯蛋白时，可用变性剂撤回一些易变性的杂蛋白。工业上将大豆蛋白变性，使它成为纤维状，即是东谈主造肉。

五、蛋白质的感情反应

蛋白质中的一些基团能与某些试剂反应，生成有色物资，可作为测定证据。常用反应如下：

1.双缩脲反应 双缩脲是有两分子尿素缩合而成的化合物。将尿素加热到180℃，则两分子尿素缩合，放出一分子氨。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应生成红紫色络合物，称为双缩脲反应。蛋白质中的肽键与之肖似，也能起双缩脲反应，形成红紫色络合物。此反应可用于定性坚毅，也可在540nm比色，定量测定蛋白含量。

2.黄色反应 含有芳醇族氨基酸罕见是酪氨酸和色氨酸的蛋白质在溶液中遭遇硝酸后，先产生白色千里淀，加热则变黄，再加碱感情加深为橙黄色。这是因为苯环被硝化，产生硝基苯养殖物。皮肤、毛发、指甲遇浓硝酸都会变黄。

3.米伦反应 米伦试剂是硝酸汞、亚硝酸汞硝酸和亚硝酸的夹杂物，蛋白质加入米伦试剂后即产生白色千里淀，加热后变成红色。酚类化合物有此反应，酪氨酸及含酪氨酸的化合物都有此反应。

4.乙醛酸反应 在蛋白溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁缓缓注入浓硫酸，在两液层之间就会出现紫色环，凡含有吲哚基的化合物都有此反应。不含色氨酸的白明胶就无此反应。

5.坂口反应 精氨酸的胍基能与次氯酸钠（或次溴酸钠）及α萘酚在氢氧化钠溶液中产生红色物资。此反应可用来坚毅含精氨酸的蛋白质，也可定量测定精氨酸含量。

6.费林反应（Folin-酚）酪氨酸的酚基能还原费林试剂中的磷钼酸及磷钨酸，生成蓝色化合物。可用来定量测定蛋白含量。它是双缩脲反应的发展，灵巧度高。

六、蛋白质的分离提纯

（一）选材及预处理

1. 选材

主要原则是原料易得，蛋白含量高。蛋白质的主要起原包括动物、植物和微生物。由于种属差异及培养条目和时候的诀别，其蛋白含量可出入很大。植物细胞含纤维素，坚定，不易破灭，且多含酚类物资，易氧化产生有色物资，难以撤回。其液泡中常含有酸性代谢物，会改造溶液的pH。微生物因为容易培养而常用，但也需要破灭细胞壁。动物细胞易处理，但不经济。

2.细胞破灭 

如目的蛋白在细胞内，需要进行细胞破灭，使蛋白开释出来。动物细胞可用匀浆器、组织捣碎机、超声波、丙酮干粉等方法破灭。植物可用石英砂研磨或纤维素酶处理。微生物的细胞壁是一个大分子，破灭较难。有超声回荡、研磨、高压、溶菌酶、细胞自溶等方法。

3.抽提

一般用缓冲液保持pH。可溶蛋白常用稀盐索要，如0.1Mol/L NaCl。脂蛋白可用稀SDS或有机溶剂抽提，不溶蛋白用稀碱处理。抽提的原则是少许屡次。要注重驻守植物细胞液泡中的代谢物改造pH，可加入碱中庸；为驻守酚类氧化可加5mMol/L维生素C。加DFP或碘乙酸可阻扰蛋白酶活力，驻守蛋白被水解。

（二）粗提

主要目的是撤回糖、脂类、核酸及大部分杂蛋白，并将蛋白浓缩。常用以下方法：

1.千里淀法

核酸千里淀剂：MnCl2、硫酸鱼精蛋白、链霉素、核酸酶等

蛋白千里淀剂：醋酸铅、单宁酸、SDS等，也可除多糖，千里淀后应连忙盐析撤回千里淀剂，以免目的蛋白变性。

采用变性：用加热、调整pH或变性剂采用性地变性杂蛋白。如索要胰蛋白酶或细胞色素C时，因其褂讪性高，可用2.5％三氯乙酸处理，使杂蛋白变性千里淀。

2.分级法

常用盐析或有机溶剂分级千里淀蛋白。

3.除盐和浓缩

盐析后样品中含多数盐类，应透析撤回。也可用分子筛，如Saphadex G25层析除盐。如样品过稀，可用反透析、冻干、超滤等方法浓缩。

（三）精制

以上方法得到的制剂可供工业应用。如需高纯样品，应精制。常用方法有各式层析、电泳、等电聚焦、结晶等。蛋白结晶不等于无杂质，但变性蛋白不成结晶，是以可证实其具有生物活性。

  本  章  考  点

 

 本 章 名 词 解 释

 

　氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

必需氨基酸（essential amino acid）：指东谈主（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）我方不成合成，需要从食物中赢得的氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指东谈主（或其它脊椎动物）我方能由约略的前体合成不需要从食物中赢得的氨基酸。

等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子景色，在电场中不迁徙（分子的静电荷为零）的pH值。 茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条目下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，撤回一分子水形成的酰氨键。 肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价联接形成的团聚物。 蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价联接的氨基酸残基的摆设端正。 层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （不错是气体或液体）之间的分派比例将夹杂因素分开的技艺。 离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的团聚树脂或凝胶层析柱 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的旨趣，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技艺。 凝胶过滤层析（gel filtration　chromatography）：也叫作念分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子夹杂物的层析技艺。 亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价联接有特异配体的层析介质，分离蛋白质夹杂物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技艺。 高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子夹杂物的层析技艺。 凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技艺。 SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存鄙人的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE仅仅按照分子的大小，而不是证据分子所带的电荷大小分离的。 等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁徙到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维漫衍的蛋白质图。 Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N终局测定氨基酸残基的序列的历程。N终局氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析坚毅，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解轮回。 同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能肖似的蛋白质，例如血红蛋白。

构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间摆设。这种摆设不经过共价键的断裂和再行形成是不会改造的。构形的改造往往使分子的光学活性发生变化。 构象（conformation):指一个分子中，不改造共价键结构，仅单键周围的原子搁置所产生的空间排布。一种构象改造为另一种构象时，不要求共价键的断裂和再行形成。构象改造不会改造分子的光学活性。 肽单元（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代因素：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单元。 蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有公法的摆设。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键守护的。 蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的自然折叠景色的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主若是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键守护的。 蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。履行上是具有三级结构多肽（亚基）以适当形势团聚所呈现的三维结构。 α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假念念的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构汉服 足交，螺旋是靠链内氢键守护的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方针的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴高潮0.15nm. β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于归拢个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键守护的。氢键险些都垂直伸展的肽链，这些肽链不错是平行摆设（由N到C方针）或者是反平行摆设（肽链反向摆设）。 β-转角（β-turn）：亦然多肽链中常见的二级结构，是联接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改造的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特色是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。 超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，罕见是球蛋白中，经常不错看到由若干相邻的二级结构单元组合在一齐，相互相互作用，形成有公法的，在空间上能辨别的二级结构组合体。 结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的清静折叠单元。结构域浩荡都是几个超二级结构单元的组合。 纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，浩荡都含有呈现沟通二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合追究，并为 单个细胞或统统这个词生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。 球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠追究的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹下或裂隙部位。 角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。 胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。 疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避沸水而相互蚁合的倾向。 伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白不错驻守不正确折叠中间体的形成和莫得拼装的蛋白亚基的不正确蚁合，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的拼装妥协体。 二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在褂讪某些蛋白的三维结构上起着蹙迫的作用。 范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过斯须静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的扼杀作用可驻守原子相互采集。 蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的自然构象遭到杂乱导致其生物活性丧失的怡悦。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到杂乱，导致自然构象的杂乱，使蛋白质的生物活性丧失。 肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧迷漫弧线为双弧线型。 复性（renaturation）:在一定的条目下，变性的生物大分子复兴成具有生物活性的自然构象的怡悦。 波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的加多裁减细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下落的怡悦。 血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺输送到外周组织，它的氧迷漫弧线为S型。 别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改造蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的怡悦。 镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传颓势酿成的一种疾病，病东谈主的大部分成细胞呈镰刀状。其特色是病东谈主的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残骸是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。